本发明涉及具有改变性质(例如:改善的热稳定性和/或比活)的亲本葡糖淀粉酶的变体。特别的,本发明提供包含变体葡糖淀粉酶的组合物,包括淀粉水解组合物、动物饲料组合物和清洁组合物。发明还涉及编码变体的DNA构建体,和在宿主细胞内生产葡糖淀粉酶变体的方法。
1.改善亲本葡糖淀粉酶的比活和/或热稳定性的方法,所述亲本葡糖淀粉酶由SEQxa0IDxa0NO:1、2或3的氨基酸序列组成,其中在所述亲本葡糖淀粉酶中引入I43F/R/D/Y/S取代。
2.权利要求1的方法,其中所述亲本葡糖淀粉酶选自从木霉属物种(Trichodermaxa0spp.)获得的葡糖淀粉酶。发明领域本发明涉及具有改变性质(例如:改善的热稳定性和/或比活)的亲代葡糖淀粉酶的变体。特别的,本发明提供包含葡糖淀粉酶变体的组合物,包括淀粉水解组合物、动物饲料组合物和清洁组合物。发明还涉及编码变体的DNA构建体,和在宿主细胞内生产葡糖淀粉酶变体的方法。发明背景葡糖淀粉酶(葡聚糖1,4-α-葡糖水解酶,EC3.2.1.3)是淀粉水解的外作用糖酶,催化从淀粉或相关的寡糖和多糖分子的非还原末端移除连续的葡萄糖单元。葡糖淀粉酶可以水解淀粉的直链和分支的糖苷键(例如:直链淀粉和支链淀粉)。多种细菌菌株、真菌、酵母和植物都生产葡糖淀粉酶。特别有趣的,且商业上重要的是,葡糖淀粉酶是胞外生产的真菌酶,例如来自以下属的菌株:曲霉属(Aspergillus)(Svensson等人,(1983)Carlsbergxa0Res.Commun.48:529-544;Boel等人,(1984)EMBOxa0J.3:1097-1102;Hayashida等人,(1989)Agric.Biol.Chem.53:923-929;USPxa05,024,941;USPxa04,794,175和WOxa088/09795);踝节菌属(Talaromyces)(USPxa04,247,637;USPxa06,255,084和USPxa06,620,924);根霉属(Rhizopus)(Ashikari等人,(1986)Agric.Biol.Chem.50:957-964;Ashikari等人,(1989)App.Microbiol.andxa0Biotech.32:129-133和USPxa04,863,864);腐质霉属(Humicola)(WOxa005/052148和USPxa04,618,579)和毛霉属(Mucor)(Houghton-Larsen等人,(2003)Appl.Microbiol.Biotechnol.62:210-217)。编码这类酶的许多基因都已经克隆,并在酵母、真菌和/或细菌细胞中表达。在商业上,葡糖淀粉酶是非常重要的酶,已经在多种需要淀粉水解的用途中使用(例如从淀粉中生产葡萄糖和其它单糖)。葡糖淀粉酶用于生产高果糖的玉米增甜剂.其占据超过50%的美国增甜剂市场。一般,在淀粉水解过程中,葡糖淀粉酶可以是且通常是与α淀粉酶一起使用,将淀粉水解为糊精,再水解为葡萄糖。然后,葡萄糖可以通过其它酶转化为果糖(例如:葡糖异构酶);结晶;或在发酵中使用来生产多种终产物(例如:乙醇、柠檬酸、乳酸、琥珀酸盐、抗坏血酸中间体、谷氨酸、甘油和1,3丙二醇)。在含有淀粉和/或纤维素的材料的发酵中使用葡糖淀粉酶生产的乙醇可以作为燃料来源或用于醇消费。虽然葡糖淀粉酶已经成功用于商业应用多年,但是仍然需要具有改变性质的新型葡糖淀粉酶,所述性质例如改善的比活和增加的热稳定性。曲霉属的葡糖淀粉酶已经产生了不同的突变,其增加了热稳定性和比活,参考USPxa06,537,792;USPxa06,352,85l;Chen等人,(1996)Prot.Eng.9:499-505,Chen等人,(1995)Protxa0Eng.8:575-582;Fierobe等人,(1996)Biochem.35:8698-8704;和Li等人,(1997)Prot.Eng.10:1199-1204,但是仍然需要提供葡糖淀粉酶变体,相对于它们的亲本具有改变的性质。发明概述在一个方面,本发明涉及在对应于SEQxa0IDxa0NO:2或3的第4、5、12、24、43、44、45、46、47、49、51、70、75、6、94、100、108、114、116、119、122、124、125、137、141、143、146、148、169、171、172、175、178、180、181、208、211、228、242、243、245、292、294、197、309、310、313、314、315、316、317、321、340、341、350、353、356、363、368、369、375、376、395、398、401、408、409、412、415、418、421、433、436和451位和/或亲本葡糖淀粉酶中等价位置的残基位置处具有一个或多个氨基酸取代的葡糖淀粉酶变体。可以通过序列同一性确定等价的位置,从而使亲本葡糖淀粉酶具有与SEQxa0IDxa0NO:1、2、3、4、5、6、7、8或9至少80%序列同一性且少于100%序列同一性。亲本葡糖淀粉酶可以是SEQxa0IDxa0NO:1、2或3中的一个。等价位置可以通过与SEQxa0IDxa0NO:3的结构同一性来确定。本发明的另一方面是这样的葡糖淀粉酶变体,其在对应于选自第4、5、24、29、43、49、70、75、76、100、108、119、124、137、146、148、169、171、172、175、178、181、208、211、243、292、294、297、314、316、317、340、341、350、356、363、368、369、376、395、401、412、433、436和451位的位置具有一个或多个氨基酸取代,且与SEQxa0IDxa0NO:2具有至少90%序列同一性。在一些方面,一个或多个氨基酸取代对应下列位置:5、24、43、49、70、75、76、94、119、141、146、148、172、175、178、180、181、208、211、243、294、309、314、353、369、375、409。亲本葡糖淀粉酶可以是以下任一项的:木霉属物种(Trichodermaspp.)、曲霉属物种(Aspergillusxa0spp.)、腐质霉属物种(Humicolaxa0spp.)、青霉属物种(Penicilliumxa0spp.)、踝节菌属物种(Talaromycesexa0spp.),或裂殖酵母属物种(Schizosaccharmycesxa0spp.)。在一些方面,葡糖淀粉酶变体优选的是木霉属物种或曲霉属物种。在本发明的其它方面,葡糖淀粉酶变体包括在对应至少一个下列位置的位置中的取代:D4L/E/R/S/C/A/Q/W,F5C/M/N/R/S/T/V/W,I12L/R,D24E/L/Y/T,F29L/I/D/C/S/V/W,I43F/R/D/Y/S,D44E/H/K/S/N/Y/F/R,Y47W,Y49N,Q70R/K/M/P/G/L/F,Q75R/K/A,R76L/M/K/T/P,P94L,D100W/I/Q/M/P/A/N,N119P/T/Y/D/E,N146S/G/C/H/E/D/T/W/L/M,Q148V/Y/H/A/C/D/G/M/R/S/T,Y169D/F,Q172C/A/D/R/E/F/H/V/L/M/N/S/T/V,E180A/C/G/H/I/L/N/P/Q/R/S/T/V/Y,V181E/C/D/G/H/I/P/T/Y/S/K/F/A,Q208L/A/C/E/N/F/H/T,S211C/R/E/A/Y/W/M/H/L/I/R/Q/T,E243S/R/N/M/Y/A/L,R245A/E/M/I/P/V,I292D/H/P/R/T/N/V/F/L,G294D/E/T/Q/I/A,K297F/L/P/T/M/D/N/Q/A/Y/H/S/R/W,R309A/C/G/H/I/N/P/Q/S/T/W/Y/L,Y310E/G/L/P/S/W/R/Q,D313Q,V314A/R/N/D/C/E/Q/G/H/I/K/L/M/F/P/S/T/W/Y,Y315F,Y316Q/R,N317T/H,K340D/T,K341F/D/P/V/G/S,T350S/E/A/N,Q356H/D/E,T363L/R/C/H/W,S368W/D/F/L,S369F,N376Q/T/H/S/V,Y395Q/R/S,A398S/I/T,S401C/V,R408S,N409W/T/K,T412A/h/K/G,R433H/Q,I436A/T,和S451M/T/H。一些优选的变体具有172位上的取代。其它优选的变体具有在208或211位上的取代。其它优选的变体具有对应于Q172F、Q208N或S221R的取代。其它优选的变体具有至少一个在314位的取代。在一些方面,变体具有在24、181、208、243、292、294、353、375或409位的至少一个取代。一些优选的取代是位于位置D24E/L/Y、V181K/L、Q208C、E243Y、I292V、G294A/Q、T353R、N375N/Q和/或N409K/W。在一方面,与亲本葡糖淀粉酶相比,葡糖淀粉酶变体表现出增加的热稳定性。可选的,或者此外,变体还表现出与亲本葡糖淀粉酶相比增加的比活。本发明的另一方面是编码本文中描述的变体的多核苷酸。另一方面是含有多核苷酸的宿主细胞。本发明的另一方面是包含本文中描述的葡糖淀粉酶变体的酶组合物。在一个方面,在淀粉转化过程或动物饲料配方中使用组合物。在其它方面,在醇发酵过程中使用酶组合物。发明的另一方面是在宿主细胞内生产葡糖淀粉酶变体的方法,这是通过用包含编码变体葡糖淀粉酶的多核苷酸的DNA构建体转化宿主细胞;在适合葡糖淀粉酶变体表达和生产的条件下培养宿主细胞,并生产变体。方法还可以包括从培养物中回收葡糖淀粉酶变体的步骤。附图简述图1A示例具有632个氨基酸的里氏木霉葡糖淀粉酶(TrGA)亲本葡糖淀粉酶(SEQxa0IDxa0NO:1)。信号肽是下划线的,催化区域(SEQxa0IDxa0NO:3)是粗体的,开始于氨基酸残基SVDDFI(SEQxa0IDxa0NO:160),具有453个氨基酸残基;接头区是斜体的,结合结构域既是斜体又是下划线的。成熟的蛋白质包括催化结构域(SEQxa0IDxa0NO:3)、接头区域和淀粉结合结构域,由SEQxa0IDxa0NO:2表示。图1B示例编码TrGA的cDNA(SEQxa0IDxa0NO:4)。图2示例质粒pDONR-TrGA,其包括亲本TrGA的cDNA(SEQxa0IDNO:4)。图3示例质粒pREP3Y-DEST(A)和pREP3Y-TrGA(C)。图4A-4B示例亲本葡糖淀粉酶的催化结构域的比对比较,所述亲本葡糖淀粉酶包括来自泡盛曲霉(Aspergillusxa0awamori)(AaGA)(SEQxa0IDNO:5);黑曲霉(Aspergillusxa0niger)(AnGA)(SEQxa0IDxa0NO:6);米曲霉(Aspergillusxa0orzyae)(AoGA)(SEQxa0IDxa0NO:7);里氏木霉(Trichodermareesei)(TrGA)(SEQxa0IDxa0NO:3);灰腐质霉(Humicolaxa0grisea)(HgGA)(SEQxa0IDxa0NO:8);和Hypocreaxa0vinosa(HvGA)(SEQxa0IDxa0NO:9)的葡糖淀粉酶。用星号(
*)指示了相同的氨基酸。图5示例(A)质粒pTrexxa03g-DEST和(B)质粒pTrex3g-TrGA,其作为表达载体,用于在里氏木霉宿主中表达和生产变体葡糖淀粉酶。图6示例在60°C和32°C下,亲本(野生型)TrGA和变体V314、S211R、Q172F和Q208N之间的Vmax(μM葡萄糖/秒)比较,如实施例8中进一步讨论。图7示例组合突变体对淀粉的活性。图8示例单位点突变体对玉米淀粉的活性。图9示例TrGA和TrGA变体LR8对实施例10中的玉米醪液液化物(cornxa0mashxa0liquefact)(NE)的样品的GA活性。图10示例TrGA和TrGA变体LR8对实施例10中的玉米醪液液化物(BSE)的活性谱。图11示例可溶性玉米淀粉底物上的TrGA变体LR8。图12是从侧面观察的木霉葡糖淀粉酶(黑色)(SEQxa0IDxa0NO:2)和泡盛曲霉葡糖淀粉酶(灰色)三维结构的比较。图13是从顶面观察的木霉葡糖淀粉酶(黑色)和泡盛曲霉葡糖淀粉酶(灰色)三维结构的比较。发明的详细描述I.定义除非另外定义,本文中使用的所有技术和科学术语都具有与本发明所属领域普通技术人员常规理解相同的意思。Singleton等人,DICTIONARYOFxa0MICROBIOLOGYxa0ANDxa0MOLECULARxa0BIOLOGY,第2版,JohnWiley和Sons,Newxa0York(1994),和Halexa0&xa0Markham,THExa0HARPERCOLLINSxa0DICTIONARYxa0OFxa0BIOLOGY,Harperxa0Perennial,N.Y.(1991)为技术人员提供了本文中使用的许多术语的常规含义。但是,出于清楚和便于参考的原因,下文仍然定义了一些术语。如本文中使用的,术语“葡糖淀粉酶(ECxa03.2.1.3)”指催化从淀粉和相关的寡糖和多糖的非还原端释放D-葡萄糖的酶。术语“亲本”或“亲本序列”指宿主细胞内天然的或天然存在的序列。术语“TrGA”指具有SEQxa0IDxa0NO:2中所示成熟蛋白质序列的亲本里氏木霉葡糖淀粉酶序列,其包括具有SEQxa0IDxa0NO:3中所示序列的催化结构域。TrGA的分离、克隆和表达描述在WOxa02006/060062和2006年5月4日公开的美国专利公开号2006/0094080中,其通过引用整合到本文中。在一些实施方案中,亲本序列指作为蛋白质工程起点的TrGA。本文的葡糖淀粉酶氨基酸的编号方式是基于TrGA的序列(SEQxa0IDxa0NO:2和SEQxa0IDNO:3)。词组“蛋白质或多肽的成熟形态”指蛋白质或多肽的最终功能形式。作为示例,TrGA的成熟形式包括具有SEQxa0IDxa0NO:2的氨基酸序列的催化结构域、接头区域和淀粉结合结构域。术语“木霉葡糖淀粉酶同源物”指与TrGA序列(SEQxa0IDxa0NO:1、SEQIDxa0NO:2或SEQxa0IDxa0NO:3)具有至少80%氨基酸序列同一性的亲本葡糖淀粉酶,并且所述葡糖淀粉酶保留了葡糖淀粉酶的功能特征。如本文中使用的,“同源序列”意指当优化比对进行比较时,与核酸序列或多肽序列具有至少100%、至少99%、至少98%、至少97%、至少96%、至少95%、至少94%、至少93%、至少92%、至少91%、至少90%、至少88%、至少85%、至少80%、至少75%、至少70%,至少65%、至少60%、至少55%、至少50%或至少45%序列同一性的核酸或多肽序列,其中,候选核酸序列或多肽序列的功能与所述候选同源序列所比较的核酸序列或多肽序列基本相同。在一些实施方案中,同源序列具有在85%和100%之间序列同一性,而在其他实施方案中,具有在90%和100%之间的序列同一性,在其它实施方案中,具有在95%和100%之间的序列同一性。在一些实施方案中,候选同源序列与TrGA核酸序列或成熟的蛋白质序列相比。如本文中使用的,术语“葡糖淀粉酶变体”、“变体”和“TrGA变体”是用于指这样的葡糖淀粉酶,其与亲本葡糖淀粉酶(例如:TrGA或木霉葡糖淀粉酶同源物)序列相似,但在其氨基酸序列中具有至少一个取代、缺失或插入,使其与亲本葡糖淀粉酶的序列不同。如本文中使用的,术语“催化结构域”指多肽的结构区域,其含有用于底物水解的活性位点。术语“接头”指通常具有3至40个氨基酸残基之间的短氨基酸序列,共价的连接了包含淀粉结合结构域的氨基酸序列,和包含催化结构域的氨基酸序列。术语“淀粉结合结构域”指优先与淀粉底物结合的氨基酸序列。如本文中使用的,术语“突变序列”和“突变基因”是可互换的使用的,指这样的多核苷酸序列,其具有存在于宿主细胞的亲本序列中的至少一个密码子的改变。突变序列的表达产物是具有相对于亲本改变的氨基酸序列的变体蛋白质。表达产物可以具有改变的功能能力(例如:增加的酶活)。如本文中使用的,对于多肽,术语“性质”或其语法的等价体指可以选择或检测的多肽的任何特征或特性。这些性质包括但不限于,氧化稳定性、底物特异性、催化活性、热稳定性、pH活性谱、对蛋白水解降解的抗性、K
M、K
CAT、K
CAT/K
M比值、蛋白质折叠、结合底物的能力和待被分泌的能力。如本文中使用的,对于核酸,术语“性质”或其语法的等价体指可以选择或检测的核酸的任何特征或特性。这些性质包括但不限于,影响基因转录的性质(例如:启动子强度或启动子识别),影响RNA加工的性质(例如:RNA剪切和RNA稳定性),影响翻译的性质(例如:调控,mRNA与核糖体蛋白质的结合)。术语“热学上稳定的”和“热稳定的”指本发明的葡糖淀粉酶变体,在暴露在鉴定的温度下给定时间段后,仍然维持规定量的酶活,其中处于在淀粉底物水解过程中常见的条件下,例如:暴露在改变的温度下。在涉及例如热稳定性的性质时,术语“增加的稳定性”指经过一段时间后,与其它葡糖淀粉酶、变体和/或野生型葡糖淀粉酶相比,保留更高的淀粉水解活性。在涉及例如热稳定性的性质时,术语“减少的稳定性”指经过一段时间后,与其它葡糖淀粉酶、变体和/或野生型葡糖淀粉酶相比,保留更低的淀粉水解活性。术语“活性”和“生物学活性”指与特定蛋白质相关的生物学活性。给定蛋白质的生物学活性指本领域技术人员归属于所述蛋白质的任何生物学活性。例如,与葡糖淀粉酶相关的酶活性是水解的,因此,活性葡糖淀粉酶具有水解活性。在本文中,术语“多核苷酸”和“核酸”可互换使用,指任意长度的核苷酸的聚合形式,不论是核糖核苷酸还是脱氧核糖核苷酸。这类术语包括但不限于单链、双链或三链DNA,基因组DNA,cDNA,RNA,DNA-RNA杂合体或包含嘌呤和嘧啶碱基,或者其它天然、化学、生物化学修饰的,非天然或衍生的核苷酸碱基的聚合物。如本文中使用的,术语“DNA构建体”、“转化DNA”和“表达载体”可互换使用,指用于将序列引入宿主细胞或生物体内的DNA。DNA可以通过PCR或任何其它本领域技术人员已知的合适技术在体外产生。DNA构建体,转化DNA或重组表达盒可以被掺入到质粒、染色体、线粒体DNA、质体DNA、病毒或核酸片段中。通常,表达载体、DNA构建体或转化DNA的重组表达盒部分包括将被转录的核酸序列和启动子,等等。在优选的实施方案中,表达载体具有在宿主细胞内掺入和表达异源DNA片段的能力。如本文中使用的,术语“载体”指设计用于将核酸引入一种或多种细胞类型中的多核苷酸构建体。载体包括克隆载体、表达载体、穿梭载体、质粒、盒等。如本文中使用的,涉及将核酸序列引入细胞时,术语“引入”指适合将核酸序列转移到细胞内的任何方法。此类用于引入的方法包括但不限于原生质体融合、转染、转化、接合和转导。如本文中使用的,术语“转化的”和“稳定转化的”指这样的细胞,其具有整合到其基因组内,或作为附加体质粒维持至少两代的非天然(异源的)多核苷酸序列的细胞。如本文中使用的,术语“选择性标记”和“选择标记”指能够在宿主细胞内表达的核酸(例如:基因),其允许方便地选择含有载体的那些宿主。通常,选择性标记是使宿主细胞产生抗微生物抗性或代谢优势的基因,从而使含有外源DNA的细胞区别于在转化过程中未接受任何外源序列的细胞。如本文中使用的,术语“启动子”指作为指导下游基因转录发挥作用的核酸序列。启动子,以及其它转录和翻译调控核酸序列(也被称为“控制序列”)是表达给定基因必需的。一般,转录和翻译调控序列包括但不限于启动子序列、核糖体结合位点、转录起始和终止序列、翻译起始和终止序列,以及增强子或激活子序列。当核酸与另一核酸序列处于功能性关系时,它是“有效连接的”。例如,如果表达为参与多肽分泌的前蛋白,则编码分泌前导区区(即,信号肽)的DNA与多肽的DNA是有效连接的。一般,“有效连接”意指所连接的DNA序列是连续的,并且在分泌前导区的情况下,是连续的且处于阅读相(readingxa0phase)。如本文中使用的,术语“基因”指编码多肽的多核苷酸(例如:DNA区段),包括在编码区域前后的区域,和位于单个编码区段(外显子)之间的间插序列(内含子)。如本文中使用的,“同源基因”指来自不同但通常相关的物种的一对彼此相应的基因,它们彼此相同或非常相似。术语涵盖了被物种形成(即,新物种的发展)分开的基因(例如:直向同源基因),和已经被遗传复制分开的基因(例如:旁系同源基因)。如本文中使用的,“直向同源物”和“直向同源基因”指不同物种中从共同祖先基因(即,同源基因)通过物种形成进化成的基因。通常,直向同源物在进化过程中保留了相同的功能。直向同源物的鉴别可用于对新测序基因组中基因功能的可靠预测。如本文中使用的,“旁系同源物”和“旁系同源基因”指通过基因组内复制相关的基因。直向同源物在进化过程中保留了相同的功能,而旁系同源物则进化出新的功能,虽然一些功能通常是与原始功能相关的。旁系同源基因的实例包括但不限于编码胰蛋白酶、胰凝乳蛋白酶、弹性蛋白酶和凝血酶的基因,它们都是丝氨酸蛋白酶,并同时存在于相同的物种内。如本文中使用的,“同源性”指序列相似性或同一性,优选的是同一性。该同源性是利用本领域已知的标准技术确定的(参见例如:Smith和Waterman,Adv.Appl.Math.,2:482[1981];Needleman和Wunsch,J.Mol.Biol.,48:443[1970];Pearson和Lipman,Proc.Natl.Acad.Sci.USA85:2444[1988];程序,例如在Wisconsinxa0Genetics软件包中的GAP、BESTFIT、FASTA和TFASTA(遗传计算机工作组(Geneticsxa0ComputerGroup),Madison,WI);和Devereux等人,Nucl.Acidxa0Res.,12:387-395[1984])。“百分比(%)核酸序列同一性”或“百分比(%)氨基酸序列同一性”被定义为在候选序列中,与起始序列(即,TrGA)的核苷酸残基或氨基酸残基相同的核苷酸残基或氨基酸残基的百分比。同源序列是通过已知的序列比对方法确定的。常规使用的比对方法是Altschul等人描述的BLAST(Altschul等人,J.Mol.Biol.,215:403-410,[1990];和Karlin等人,Proc.Natl.Acad.Sci.USAxa090:5873-5787[1993])。特别有效的BLAST程序是WU-BLAST-2程序(参见:Altschul等人,Meth.Enzymol.,266:460-480[1996])。WU-BLAST-2利用了一些搜索参数,其中大部分都设定为缺省值。用下列值设定可调节的参数:重叠跨度(overlapxa0span)=1,重叠分数(overlapxa0fraction)=0.125,字节阈值(wordthreshold)(T)=11。HSPxa0S和HSPxa0S2参数是动态值,由程序本身根据特定序列的组成和搜索目标序列的特定数据库的组成来决定。然而,可以调节值来增加灵敏度。%氨基酸序列同一性值是由匹配相同的残基数除以比对区域内“长”序列的残基总数确定的。“长”序列是在比对区域内具有最多实际残基(actualxa0residue)的序列(忽视为了使比对分数最大化,由WU-Blast-2引入的空位)。其它方法也可以用于比对序列。一个有效算法的实例是PILEUP。PILEUP利用渐进式成对比对,从一组相关序列中创建多重序列比对。它还可以绘制显示聚类关系(clusteringxa0relationship)的树图,用于创建比对。PILEUP利用了Feng和Doolittle的渐进比对方法的简化版(Feng和Doolittle,J.Mol.Evol.,35:351-360[1987])。所述方法与Higgins和Sharp描述的相似(Higgins和Sharp,CABIOSxa05:151-153[1989])。有效的PILEUP参数包括缺省的空位权重3.00,缺省的空位长度权重0.10,和加权的末端空位。术语“优化比对”指产生最高百分比同一性分数的比对。如本文中使用的,如本领域已知的,术语“杂交”指核酸链通过碱基配对与互补链结合的过程。如果在中至高严谨杂交和洗涤条件下,两条序列特异的彼此杂交,则认为核酸序列可以与参照核酸序列“选择性的杂交”。杂交条件是基于核酸结合复合体或探针的解链温度(Tm)的。例如,“最大严谨”通常发生在约Tm-5°C(比探针的Tm低5°C);“高严谨”比Tm低约5-10°C;“中等严谨”比探针的Tm低约10-20°C;“低严谨”比Tm低约20-25°C。从功能上讲,最大严谨条件可用于鉴别与杂交探针具有严格同一性或接近严格同一性的序列;而中等或低严谨杂交可用于鉴别或检测多核苷酸序列同源物。中等和高严谨杂交条件是本领域普遍已知的。高严谨条件的实例包括在约42°C下,在50%甲酰胺、5Xxa0SSC、5Xxa0Denhardt’s溶液、0.5%xa0SDS和100μg/ml变性的载体DNA中杂交,然后在室温在2Xxa0SSC和0.5%xa0SDS中洗涤两次,在42°C在0.1Xxa0SSC和0.5%xa0SDS中再洗涤两次。中等严谨条件的实例包括在37°C下,在包含20%甲酰胺、5Xxa0SSC(150mMxa0NaCl,15mM柠檬酸三钠)、50mM磷酸钠(pH7.6)、5Xxa0Denhardt’s溶液、10%硫酸葡聚糖和20mg/ml变性的剪切(sheared)鲑精DNA的溶液中孵育过夜,然后在约37-50°C,用1xa0Xxa0SSC洗涤滤器。本领域技术人员已知当需要适应例如探针长度等因子时,如何调节温度、离子强度等。如本文中使用的,“重组”包括在细胞或载体方面,其通过引入异源或同源的核酸序列而被修饰,或者从此类修饰的细胞衍生细胞。因此,例如,作为故意的人为干预的结果,重组细胞表达在天然(非重组)形式的细胞中未发现相同形式的基因,或者异常的表达、低表达甚至完全不表达天然的基因。在本发明的实施方案中,在至少一个密码子上用位点饱和诱变来产生突变的DNA序列。在另一个优选的实施方案中,对两个或多个密码子实施位点饱和诱变。在另一个实施方案中,突变DNA序列与亲本序列具有多于50%,多于55%,多于60%,多于65%,多于70%,多于75%,多于80%,多于85%,多于90%,多于95%,或者多于98%的同源性。在可选的实施方案中,利用任何已知的诱变方法在体内产生突变DNA,例如:辐射、亚硝基胍等。然后分离想要的DNA序列并用于本文中提供的方法。如本文中使用的,“异源蛋白质”指在宿主细胞内非天然存在的蛋白质或多肽。如本文中使用的,“同源蛋白质”指在细胞内本身或天然存在的蛋白质或多肽,包括通过重组DNA技术或天然的在细胞内过表达的天然蛋白质。如果酶在细胞内表达的水平比在相应的野生型细胞内表达的水平更高,则酶在宿主细胞内是“过表达”的。术语“蛋白质”和“多肽”在本文中可互换使用。在本公开文本和权利要求中,氨基酸使用常规的三字母和一字母代码。所定义的氨基酸的3字母代码与IUPAC-IUB生物化学命名协会(Jointxa0Commissionxa0onBiochemicalxa0Nomenclature)(JCBN)一致。还应理解,由于遗传密码的简并性,多肽可以由一个以上核苷酸序列编码。发明的变体按以下命名法描述:[原始氨基酸残基/位置/取代的氨基酸残基]。例如,亮氨酸取代76位的精氨酸表示为R76L。当在一个给定位置多个氨基酸取代时,取代表示为1)Q172C、Q172D或Q172R;2)Q172C、D、或R,或c)Q172C/D/R。当本文中鉴别的适合取代的位置没有提示特定的氨基酸时,应该理解任何氨基酸都可以取代所述位置上出现的氨基酸残基。当变体葡糖淀粉酶与其它葡糖淀粉酶相比,含有缺失时,用“
*“表示缺失。例如,R76位的缺失表示为R76
*。两个或多个连续的氨基酸的缺失表示为例如(76-78)
*。“原序列(prosequence)”是位于信号肽和成熟蛋白质之间的氨基酸序列,是蛋白质分泌必需的。原序列的切除可获得成熟的活性蛋白。术语“信号序列”或“信号肽”指任何参与成熟蛋白质或蛋白质前体形式分泌的核苷酸和/或氨基酸序列。该信号序列的定义是功能性的,意指包括由蛋白质基因的N-末端部分编码的所有氨基酸序列,其参与实现蛋白质的分泌。它们通常,但并非全部,结合在蛋白质的N-末端部分,或结合在前体蛋白质的N-末端部分。信号序列可以是内源的或外源的。信号序列可以是一般与蛋白质(例如:葡糖淀粉酶)相关的,或者可以是来自编码另一个分泌蛋白的基因。术语蛋白质或肽的“前体”形式指成熟形式的蛋白质,其具有与蛋白质的氨基端或羧基端有效连接的原序列。前体还可以具有与原序列的氨基端有效连接的“信号”序列。前体还可以具有在翻译后活性中涉及的其它多核苷酸(例如:从其上切除以留下成熟形式的蛋白质或肽的多核苷酸)。“宿主株”或“宿主细胞”指适合含有根据本发明的DNA的表达载体的宿主。术语“来自”和“获得自”不仅指由讨论的生物体的株生产或可生产的葡糖淀粉酶,而且还指由从此类株中分离的DNA序列编码,并在含有此类DNA序列的宿主生物体中生产的葡糖淀粉酶。此外,术语还指由合成的和/或cDNA起源的DNA序列编码的葡糖淀粉酶,其具有讨论的葡糖淀粉酶的鉴别的特征。在该定义范围内的“衍生物”一般保留了在野生型、天然或亲本形式中观察到的特征性水解活性,所保留的程度使衍生物可用于与野生型、天然或亲本形式相似的目的。葡糖淀粉酶的功能衍生物涵盖了天然存在的、合成或重组生产的肽或肽片段,其具有本发明的葡糖淀粉酶的一般特征。术语“分离的”或“纯化的”指从其原始环境(例如:如果是天然存在的,则指天然环境)中移出的材料。如本文中使用的,术语“组合诱变”指产生起始序列的变体文库的方法。在这类文库中,变体含有选自预定义的突变集合的一个或多个突变。此外,方法提供引入随机突变的方式,所述突变不是预定义的突变集合的成员。在一些实施方案中,方法包括在USPxa06,582,914中提出的,其通过引用整合至本文。在可选的实施方案中,组合诱变方法涵盖了可商购的试剂盒(例如:
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ntent="drawing" img-format="tif" inline="yes" orientation="portrait" wi="388"/>Multisite,斯莱特因公司(Stratagene),SanDiego,CA)。如本文中使用的,术语“突变体文库”指其基因组大部分相同但包括一个或多个基因的不同同源物的细胞群体。此类文库可用于,例如,鉴别具有改良性状的基因或操纵子。如本文中使用的,术语“干燥固体含量(DS或ds)”指於浆中的总固体占干重的%。如本文中使用的,术语“初始命中(initialxa0hit)”指通过筛选组合共同诱变文库鉴别的变体。在优选的实施方案中,与起始基因相比,初始命中具有改良的性能特征。如本文中使用的,术语“改良命中(improvedxa0hit)”指通过筛选增强的组合共同诱变文库鉴别的变体。如本文中使用的,术语“目标性质(targetxa0property)”指起始基因需要改变的性质。其不意味着本发明限于任何特定的目标性质。然而,在一些优选的实施方案中,目标性质是基因产物的稳定性(例如:对变性、蛋白水解或其它降解因素的抗性),而在其他实施方案中,生产宿主中的生产水平改变了。实际上,可认为起始基因的任何性质都具有在本发明中的用途。其它术语定义也可以出现在说明书的全文。在更详细描述示例性的实施方案之前,还应理解本发明不限于所描述的特定的实施方案,其当然可以变化。还应理解,本文中使用的术语仅用于描述特定实施方案,并非意在限制,本发明的范围仅受所附权利要求的限制。当提供数值范围时,除非上下文另外清楚的指出,应理解为位于范围的上下限之间的每个中间值(到下限单位的十分之一),也都是特定公开的。本发明还涵盖了在一定范围中的任何一定的值以及中间值,与该范围内的任何另一一定值或中间值之间的每个更小的范围。这些小范围的上下限可以独立的包含在范围内或排除在范围外,本发明还涵盖了两个端点都包含在、或都不包含在、或之一包含在小范围内的各种范围,适用于在一定范围中任何特定排除的端点。当陈述的范围包括一个或两个端点时,排除两个所包括的端点或其中任一个的范围也包括在本发明中。尽管在实践或测试本发明中可以使用与本文中描述的相似或等价的任何方法和材料,但是现在仍描述了示例性和优选的方法和材料。本文中提及的所有出版物都通过引用整合到本文中,从而与其引证的出版物一起公开和描述方法和/或材料。必须注意,在本文中和所附权利要求中使用的单数形式(“一个”、“一种”和“这”)都包括了复数的指示物,除非上下文另外清楚的指出。因此,例如,讨论“基因”包括了复数的此类候选物质,讨论“细胞”包括了讨论一个或多个细胞及其本领域技术人员已知的等价物,等等。提供本文中讨论的出版物仅由于其公开早于本申请的提交日。本文的任何内容都不被视为承认本发明是由于该现有技术而不先于此类出版物。优选的实施方案本发明的目标是改变亲本葡糖淀粉酶特别是里氏木霉葡糖淀粉酶(TrGA)的性质,例如改善热稳定性和/或比活,其中具有改变的(例如改善的)性质的葡糖淀粉酶变体,可用于例如淀粉转化或醇发酵过程。亲本葡糖淀粉酶在一些实施方案中,本发明提供了葡糖淀粉酶变体。葡糖淀粉酶变体是亲本葡糖淀粉酶的变体,所述亲本葡糖淀粉酶包括SEQxa0IDxa0NO:1、2、3、5、6、7、8或9中示的氨基酸序列,或者所述亲本葡糖淀粉酶包含这样的催化结构域,所述催化结构域具有与SEQxa0IDxa0NO:1、2、3、5、6、7或8所示的一个或多个氨基酸序列表现出至少80%序列同一性的氨基酸序列,和/或由这样的DNA序列编码的氨基酸序列,其中所述DNA序列在中、高或严谨条件下与编码葡糖淀粉酶的DNA杂交,所述葡糖淀粉酶具有SEQIDxa0NO:1、2或3的氨基酸序列之一。在真菌物种之间,葡糖淀粉酶的预测结构和已知序列都是保守的(Coutinho等人,1994xa0Proteinxa0Eng.,7:393-400和Coutinho等人,1994,Proteinxa0Eng.,7:749-760)。在一些实施方案中,亲本葡糖淀粉酶是丝状真菌的葡糖淀粉酶。在一些实施方案中,亲本葡糖淀粉酶获得自木霉属菌株(例如:里氏木霉、长枝木霉(T.longibrachiatum)、T.strictipilis、棘孢木霉(T.asperellum)、康长木霉(T.konilangbra)和哈茨木霉(T.hazianum)),曲霉属菌株(例如:黑曲霉(A.niger)、构巢曲霉(A.nidulans)、A.kawachi、泡盛曲霉(A.awamori)和米曲霉(A.orzyae)),踝节菌属菌株(例如:T.emersonii,T.thermophilus和T.duponti),肉座菌属(Hypocrea)菌株(例如:胶质肉座菌(H.gelatinosa),H.orientalis,H.vinosa和淡黄肉座菌(H.citrina)),镰孢属(Fusarium)菌株(例如:尖镰孢(F.oxysporum)、粉红镰孢(F.roseum)和腹状镰孢(F.venenatum)),脉孢菌属(Neurospora)菌株(例如:粗糙脉孢菌(N.crassa))和腐质霉属(Humicola)菌株(例如:灰腐质霉、特异腐质酶(H.insolens)和面包腐质酶(H.lanuginose)),青霉属菌株(例如:特异青霉(P.notatum)或产黄青霉(P.chrysogenum)),或者复膜孢酵母属(Saccharomycopsis)菌株(例如:扣囊复膜孢酵母(S.fibuligera))。在一些实施方案中,亲本葡糖淀粉酶可以是细菌葡糖淀粉酶,例如,多肽可以获得自革兰氏阳性菌株例如芽孢杆菌属(Bacillus)(例如:嗜碱芽孢杆菌(B.alkalophilus)、解淀粉芽孢杆菌(B.amyloliquefaciens)、迟缓芽孢杆菌(B.lentus)、地衣芽孢杆菌(B.licheniformis)、嗜热脂肪芽孢杆菌(B.stearothermophilus)、枯草芽孢杆菌(B.subtilis)和苏云金芽孢杆菌(B.thuringiensis)),或链霉菌属(Streptomyces)菌株(例如:变铅青链霉菌(S.lividans)。在一些实施方案中,亲本葡糖淀粉酶具有与SEQxa0IDxa0NO:2的TrGA氨基酸序列至少80%序列同一性,至少85%序列同一性,至少88%序列同一性,至少90%序列同一性,至少93%序列同一性,至少95%序列同一性,至少96%序列同一性,至少97%序列同一性,至少98%序列同一性,以及至少99%序列同一性。在另一个实施方案中,亲本葡糖淀粉酶具有与SEQxa0IDxa0NO:3的TrGA氨基酸序列的催化结构域至少80%序列同一性,至少85%序列同一性,至少90%序列同一性,至少95%序列同一性,至少97%序列同一性,和至少98%序列同一性。在另一个实施方案中,亲本葡糖淀粉酶包含这样的氨基酸序列,其具有与SEQxa0IDxa0NO:5或SEQxa0IDxa0NO:6的曲霉属亲本葡糖淀粉酶的催化结构域至少90%序列同一性,至少93%序列同一性,至少95%序列同一性,至少96%序列同一性,至少97%序列同一性,至少98%序列同一性,和至少99%序列同一性。在另一个实施方案中,亲本葡糖淀粉酶包含这样的氨基酸序列,其与SEQxa0IDxa0NO:8的灰腐质霉(HgGA)的亲本葡糖淀粉酶催化结构域具有至少90%序列同一性,至少95%序列同一性,至少97%序列同一性,和至少99%序列同一性。在其它实施方案中,自木霉属或肉座菌属菌株获得木霉葡糖淀粉酶的同源物。一些优选的木霉葡糖淀粉酶同源物描述在美国专利公开号2006/0094080中,特别涉及所述文献中SEQxa0IDxa0NO:17-22和43-47中所示的的氨基酸序列。在一些优选的实施方案中,亲本葡糖淀粉酶是包含SEQxa0IDxa0NO:2的氨基酸序列的TrGA,或与TrGA序列具有至少80%,至少85%,至少88%,至少90%,至少93%,至少95%,至少96%,至少97%,至少98%,至少99%序列同一性的木霉葡糖淀粉酶同源物。葡糖淀粉酶的结构同源性:分子生物学的中心法则是,编码特定酶的基因的DNA序列,决定蛋白质的氨基酸序列,该序列依次决定酶的三维折叠。该折叠将分离的残基放到一起,形成催化中心和底物结合表面,从而获得所讨论的酶的高特异性和活性。葡糖淀粉酶由三个不同的结构域组成,约450个残基的催化结构域(在所有葡糖淀粉酶中都是结构上保守的),一般接着由30至80个残基组成的接头区域,其连接至约100个残基的淀粉结合结构域上。具有所有三个完整区域的里氏木霉葡糖淀粉酶的结构在本文中确定至1.8埃分辨率(参见表15和实施例11)。利用坐标(参见表15),将结构与以前确定的泡盛曲霉菌株X100的催化结构域坐标进行比对(Aleshin,A.E.,Hoffman,C.,Firsov,L.M.,和Honzatko,R.B.1994xa0Refinedxa0crystalxa0structuresxa0ofglucoamylasexa0fromxa0Aspergillusxa0awamorixa0var.X100.Jxa0Molxa0Biolxa0238:575-591)。泡盛曲霉的晶体结构仅包括催化结构域。如图12和13中所见,催化结构域的结构重叠非常紧,基于该结构重叠能够鉴别等价的残基。发明人相信,所有的葡糖淀粉酶共享图12和13中描述的基本结构。图12是从侧面观察,SEQxa0IDxa0NO:1的木霉葡糖淀粉酶(黑色)(氨基酸序列见图1)和泡盛曲霉(灰色)的三维结构比较。在此观察中可见催化结构域、接头区域和淀粉结合结构域之间的关系。图13是从顶面观察,木霉葡糖淀粉酶(黑色)和泡盛曲霉(灰色)的三维结构比较。图中所示的葡糖淀粉酶,和实际上目前所有已知的葡糖淀粉酶都享有该结构同源性。结构的保守与所有葡糖淀粉酶的活性的保守和保守的作用机制相关。考虑到该高同源性,引起功能变化的木霉葡糖淀粉酶的位点特异性变体导致的改变,在其它葡糖淀粉酶中也将具有相似的结构,从而具有相似的功能结果。因此,何种变体产生理想优势的教导可用于其它葡糖淀粉酶。因此,本文中讨论的氨基酸位置数指那些指定给图1中表示的成熟的里氏木霉葡糖淀粉酶序列的位置数。然而,本发明不限于木霉葡糖淀粉酶的变体,而延伸至包含这样的位置上的氨基酸残基的葡糖淀粉酶,所述位置上的氨基酸残基与里氏木霉葡糖淀粉酶(SEQxa0IDxa0NO:2)中特定的已鉴别残基是“等价的”的。在本发明优选的实施方案中,亲本葡糖淀粉酶是踝节菌GA,在踝节菌葡糖淀粉酶中等价的氨基酸残基位置上如本文所述进行取代。在其它实施方案中,亲本葡糖淀粉酶是表1中列举的任一个。在其它实施方案中,亲本葡糖淀粉酶是青霉葡糖淀粉酶,例如产黄青霉。结构同一性决定氨基酸残基是否是等价的。结构同一性是当比对两个结构(三维和氨基酸结构)时,一对一的拓扑等价。如果与里氏木霉葡糖淀粉酶中的特定残基或所述残基的部分是同源(即,初级或三级结构中相应的位置)或者同功的(具有相同或相似的化学结合、反应或相互作用的功能能力),则葡糖淀粉酶的残基(氨基酸)位置与里氏木霉葡糖淀粉酶的残基是等价的。为了建立初级结构的同一性,可以将葡糖淀粉酶的氨基酸序列与里氏木霉葡糖淀粉酶的初级序列直接比较,特别是直接比较在序列已知的葡糖淀粉酶中已知不变的残基集合。例如,本文中的图4A和B显示了葡糖淀粉酶之间的保守残基。在比对保守残基后,允许进行必要的插入和缺失从而维持比对(即,避免通过随意的缺失和插入而排除保守残基),定义与里氏木霉葡糖淀粉酶的初级序列中特定氨基酸等价的残基。保守残基的比对优选的应该保守100%的此类残基。然而大于75%或少至50%的保守残基的比对,也足以定义等价残基。例如,在图4中,比对了来自六个生物体的葡糖淀粉酶,提供氨基酸序列之间的最大量同源性。这些序列的比较显示,每个序列中都含有多个保守残基,用星号指示。因此,这些保守残基可用于在其它葡糖淀粉酶,例如来自黑曲霉的葡糖淀粉酶中,定义与里氏木霉葡糖淀粉酶相应的等价氨基酸残基。结构同一性涉及在两个结构之间等价残基的鉴别。对于酶,可以通过确定三级结构水平的同源性(结构同一性)来定义“等价残基”,所述酶的三级结构已经通过X射线晶体学确定了。等价残基定义为,在比对后,里氏木霉葡糖淀粉酶(N对N,CA对CA,C对C和O对O)的特定氨基酸残基的两个或多个主链原子的原子坐标在0.13nm之内,优选的在0.1nm之内。在将最佳模型定向和定位以使所讨论的葡糖淀粉酶与里氏木霉葡糖淀粉酶的非氢蛋白质原子的原子坐标产生最大重叠之后,实现比对。最佳模型是在可获得的最高分辨率下,对实验衍射数据产生最低R因子的晶体学模型。
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ntent="drawing" img-format="tif" inline="no" orientation="portrait" wi="700"/>将与里氏木霉葡糖淀粉酶的特定残基功能性类似的等价残基定义为,这样的酶的氨基酸残基,其可以采取构象,使其确定的并且属于以里氏木霉葡糖淀粉酶的特定残基的方式改变、修饰或利于蛋白质结构、底物结合或催化。进而,它们是酶(已经通过X射线晶体学获得了三级结构)的占据了同功位置的残基,其程度使得虽然给定残基的主链原子可能未满足基于占据同源位置的等价标准,但是残基的至少两个侧链原子的原子坐标位于里氏木霉葡糖淀粉酶相应的侧链原子的0.13nm内。表15中列出了里氏木霉葡糖淀粉酶的三维结构的坐标,可用于上文概括的在三级结构水平确定等价残基。一些鉴别用于取代的残基是保守残基,而另一些不是。在残基不保守的情况下,一个或多个氨基酸的取代被限于这样的取代,其产生的变体具有与天然发现的序列不一致的氨基酸序列。在保守残基的情况下,此类取代不应当获得天然存在的序列。变体:根据本发明的变体包括在亲本葡糖淀粉酶的氨基酸序列中至少一个取代、缺失或插入,其使变体与亲本葡糖淀粉酶的序列不同。在一些实施方案中,发明的变体具有SEQxa0IDxa0NO:2的TrGA活性的至少20%、至少40%、至少60%、至少80%、至少85%、至少90%、至少95%和至少100%的葡糖淀粉酶活性。在一些实施方案中,根据本发明的变体包含在亲本TrGA(SEQxa0IDNO:2)的至少一个氨基酸位置上,或者在另一个亲本葡糖淀粉酶序列的等价位置上的取代、缺失或插入,所述另一个亲本葡糖淀粉酶具有和TrGA序列至少90%的序列同一性,包括但不限于:至少93%、至少95%、至少97%和至少99%序列同一性。在其它实施方案中,根据本发明的变体包含取代、缺失或插入,所述取代、缺失或插入在亲本TrGA片段的至少一个氨基酸位置上,其中,所述片段包含TrGA序列的催化结构域(SEQxa0IDxa0NO:3),或者在下述片段的等价位置上,所述片段包含亲本葡糖淀粉酶的催化结构域,其与TrGA序列的片段有至少80%、至少90%、至少95%、至少97%和至少99%序列同一性。在一些实施方案中,片段包含至少400、425、450和/或500个氨基酸残基。在一些实施方案中,当亲本葡糖淀粉酶不仅包括催化结构域、接头区域和淀粉结合结构域时,片段可以包括部分接头区域。在特别优选的实施方案中,变体包含在TrGA序列片段(SEQxa0IDxa0NO:2或SEQxa0IDNO:3)的氨基酸序列中的取代、缺失或插入。关于氨基酸取代的结构同一性,意指取代发生在同源葡糖淀粉酶或亲本葡糖淀粉酶中的等价氨基酸位置上。术语等价位置意指两个亲本序列共有的位置,这是基于TrGA参照葡糖淀粉酶氨基酸序列和三维序列,与讨论的亲本葡糖淀粉酶氨基酸序列的比对,以及与讨论的亲本葡糖淀粉酶序列的三维结构的比对。例如,关于图4,TrGA(SEQxa0IDxa0NO:3)中的位置24是D24,黑曲霉(SEQxa0IDxa0NO:6)的等价位置是位置D25,米曲霉(SEQIDxa0NO:7)的等价位置是位置D26。参见图12和13的三维序列的示例性比对。在一些实施方案中,葡糖淀粉酶变体将包括在亲本的氨基酸序列中的至少一个取代。在其它实施方案中,变体可以具有多于一个取代(例如两个、三个或四个取代)在一些实施方案中,葡糖淀粉酶变体包括取代、缺失或插入,优选的取代,这是在与图4示例的非保守氨基酸区域相对应位置(例如:对应于图4中没有用“
*”指示的那些位置的氨基酸位置)中的至少一个氨基酸位置上。尽管变体可以是成熟蛋白质序列(SEQxa0IDxa0NO:2或3)中的任何位置,在一个实施方案中,葡糖淀粉酶变体包含一个或多个取代,其在SEQxa0IDNO:2或3所示的氨基酸序列的下列位置中:4、5、12、24、29、43、44、45、46、47、49、51、70、75、76、94、100、108、114、116、119、122、124、125、137、143、146、148、169、171、172、175、178、180、181、208、211、228、242、243、245、292、294、297、309、310、313、314、315、316、317、321、340、341、350、353、356、363、368、369、375、376、395、398、401、408、409、412、415、418、421、433、436和451,和/或在亲本葡糖淀粉酶的等价位置上。在一些实施方案中,亲本葡糖淀粉酶具有和SEQxa0IDxa0NO:2或SEQxa0IDxa0NO:3至少90%,至少95%,至少96%,至少97%,至少98%,以及至少99%的同一性。在其它实施方案中,亲本葡糖淀粉酶是木霉葡糖淀粉酶同源物。在一些实施方案中,葡糖淀粉酶变体包含一个或多个取代,其发生在SEQxa0IDxa0NO:2或3所示的氨基酸序列中的下列位置上:D4、F5、I12、D24、F29、I43、D44、P45、D46、Y47、Y49、W51、Y70、Q75、R76、P94、D100、K108、K114、F116、N119、R122、Q124、R125、G137、N146、Q148、Y169、N171、Q172、F175、W178、E180、V181、Q208、S211、W228、N242、E243、R245、I292、G294、K297、R309、Y310、D313、V314、Y315、Y316、N317、W321、K340、K341、T350、Q356、T363、S368、S369、N376、Y395、A398、S401、R408、N409、T412、H418、W421、R433、I436和/或S451,和/或亲本葡糖淀粉酶(例如:木霉葡糖淀粉酶同源物)中的等价位置上。在其它实施方案中,葡糖淀粉酶亲本的变体包括一个或多个取代,发生在SEQxa0IDxa0NO:2或3所示的氨基酸序列中的下列位置上:4、5、24、29、43、44、49、70、75、76、100、108、119、124、137、146、148、169、171、172、175、178、181、208、211、243、292、294、297、314、316、317、340、341、350、356、363、368、369、376、395、401、409、412、433、436和/或451,和/或亲本葡糖淀粉酶(例如:木霉葡糖淀粉酶同源物)中的等价位置上。在其它实施方案中,葡糖淀粉酶亲本的变体包括至少一个下列在SEQIDxa0NO:2或3所示的氨基酸序列中的下列位置上的取代:D4L/E/R/S/C/A/Q/W,F5C/M/N/R/S/T/V/W,I12L/R,D24E/L/Y/T,F29L/I/D/C/S/V/W,I43F/R/D/Y/S,D44E/H/K/S/N/Y/F/R,Y47W,Y49N,Q70R/K/M/P/G/L/F,Q75R/K/A,R76L/M/K/T/P,P94L,D100W/I/Q/M/P/A/N,N119P/T/Y/D/E,N146S/G/C/H/E/D/T/W/L/F/M,Q148V/Y/H/A/C/D/G/M/R/S/T,Y169D/F,Q172C/A/D/R/E/F/H/V/L/M/N/S/T/V,F175H/A/G/R/S/T/C/W/Y,W178A/C/D/E/F/G/H/K/N/R/S/T/V/Y,E180A/C/G/H/I/L/N/P/Q/R/S/T/V/Y/,V181E/C/D/G/H/I/P/T/Y/S/L/K/F/A,Q208L/A/C/E/N/F/H/T,S211C/R/E/A/Y/W/M/H/L/I/R/Q/T,E243S/R/N/M/Y/A/L,R245A/E/M/I/P/V,I292D/H/P/R/T/N/V/F/L,G294D/E/T/Q/I/A,K297F/L/P/T/M/D/N/Q/A/Y/H/S/R/W,R309A/C/G/H/I/N/P/Q/S/T/W/Y/L,Y310E/G/L/P/S/W/R/Q,D313Q,V314A/R/N/D/C/E/Q/G/H/I/L/K/M/F/P/S/T/W/Y,Y315F,Y316Q/R,N317T/H,K340D/T,K341F/D/P/V/G/S,T350S/E/A/N,Q356H/D/E,T363L/R/C/H/W,S368W/D/F/L,S369F,N376Q/T/H/S/V,Y395Q/R/S,A398S/I/T,S401C/V,R408S,N409W/T/K,T412A/H/K/G,R433H/Q,I436A/T,S451M/T/H/和/或亲本葡糖淀粉酶同源物中的等价位置上的取代。在一些优选的实施方案中,葡糖淀粉酶变体包括至少一个取代,发生在与SEQxa0IDxa0NO:2所示的氨基酸残基位置相应的位置中:5、24、43、49、70、75、76、94、119、146、148、172、175、178、180、181、208、211、245、294、353、315、375、409、309、314、369、412,和/或同源的亲本葡糖淀粉酶中的等价位置上。在一些特别优选的实施方案中,葡糖淀粉酶变体包含对应于SEQxa0IDNO:2或3所示的位置,和/或同源的亲本葡糖淀粉酶中的等价位置的至少一个选自以下的取代:F5W、D24E、I43R、I43Y、I43S、I43F、Y47W、Y49N、Q70K、Q75R、R76L、P94L、N119P/T/Y/D、N146S/D/T/E/W/L、Q148V、N171D、Q172C/D/R/E/F/V/L/T、F175R/W/Y、W178K/N/Y、E180H/N/V/R、V181E/F/G/I/H、Q208A/T/N、S211H/M/L/R、R245E、R245M、R309W、V314F/G/H/K/P/R/Y、Y315F、S369F、T412K。在其它特定的实施方案中,葡糖淀粉酶变体包含氨基酸残基的至少一个取代,所述氨基酸残基选自对应于SEQxa0IDxa0NO:2或3的位置5、43、75、76、94、108、119、124、146、148、171、172、175、178、180、181、208、211、297、314、316或412,和/或木霉葡糖淀粉酶同源物的等价位置的位置。在一些优选的实施方案中,取代发生在对应于SEQxa0IDxa0NO:2或3的位置148、172、175、178、180、208、211、314、412或297,和/或木霉葡糖淀粉酶同源物的等价位置的位置上。在一些特别优选的实施方案中,取代是在对应于SEQxa0IDxa0NO:2或同源的亲本葡糖淀粉酶(例如:木霉葡糖淀粉酶同源物)的位置108、124、171、172、208、211、314或316的位置上。在一些实施方案中,葡糖淀粉酶变体包含多个取代。一些多重取代包括在一个或多个位置上的取代,所述位置等价于且包括SEQxa0IDxa0NO:2或3的位置24、43、44、108、124、171、175、181、208、243、292、294、297、310、314和363。一些优选的多重取代包括一个或多个位置,所述位置等价于和对应于SEQxa0IDxa0NO:2或3的位置108、124、171、208、211和314。在一些实施方案中,葡糖淀粉酶变体包含多个取代,例如Y47W和Y315F,或,Y47F和Y315W。多重取代的一些实例包括在以下位置的取代:SEQxa0IDxa0NO:2或3的D24/I43/D44/F175/V181/V314/T363;D24/Q208/I292/G294/K297/Y310;V181/E243/I292/k297/N317/Y395;D24/V181/Q208/G294/T363/N376/N409;D24/V181/I292/G294/E243/N409;和I43R/E243/I292/G294/K297,以及亲本葡糖淀粉酶特别是木霉葡糖淀粉酶同源物中的等价位置。一些优选的多重取代包括以下取代:SEQxa0IDxa0NO:2或3的D24E、L,I43F、R,D44H、N,F175H,V181K、L,V314D、H、K,T363R;D24L、W、Y,Q208F,I292F、N、V,G294A、I、Q,K297A,Y310F、Q、R;V181F、K、L,E243A、N、M、R、Y,I292F、L、N、V,K297A、D、H、M、N、Q,N317H,Y395Q、RD24E、L、Y,V181F、K、L,Q208C、F,G294A、I、Q,T363R,N376Q,N409K、W;D24E、L、Y,V181F、K、L,I292F、L、N、V,G294A、I、Q,E243A、M、N、R、Y,N409K、W;和I43R,E243A、M、N、R、Y,I292F、L、N、V,G294A,K297A、D、H、M、N、Q、S、R、W、Y和亲本葡糖淀粉酶特别是木霉葡糖淀粉酶同源物中的等价位置。已经比对了多个亲本葡糖淀粉酶和TrGA的氨基酸序列。图4包括下列亲本葡糖淀粉酶的催化结构域:泡盛曲霉(AaGA)(SEQxa0IDxa0NO:5);黑曲霉(AnGA)(SEQxa0IDxa0NO:6);米曲霉(AoGA)(SEQxa0IDxa0NO:7);灰腐质霉(HgGA)(SEQxa0IDxa0NO:8)和Hypocreaxa0vinosa(HvGA)(SEQIDxa0NO:9)。下表1中显示了催化结构域的%同一性。在一些实施方案中,例如,变体葡糖淀粉酶来自是曲霉葡糖淀粉酶的亲本葡糖淀粉酶,并且变体将包括至少一个取代,其发生在与SEQxa0IDxa0NO:2或3所示的位置等价的位置上,特别是在对应于D4、F5、I12、D24、F29、I43、D44、P45、D46、Y47、Y49、W51、Y70、Q75、R76、P94、D100、K108、K114、F116、N119、R122、Q124、R125、G137、N146、Q148、Y169、N171、Q172、F175、W178、E180、V181、Q208、S211、W228、N242、E243、R245、I292、G294、K297、R309、Y310、D313、V314、Y315、Y316、N317、W321、K340、K341、T350、Q356、T363、S368、S369、N376、Y395、A398、S401、R408、N409、T412、H418、W421、R433、1436和/或S451的位置上。内切-β-N-乙酰氨基葡糖苷酶(Endo-H)去除里氏木霉葡糖淀粉酶的N-连接糖,具有稳定化效果(观察Tm时)。因此,具有N171D取代的变体与野生型相比,可具有增加的热稳定性。在一些实施方案中,提供了在具有N-连接糖的位置具有一个或多个取代的变体,包括里氏木霉(SEQxa0IDNO:2)中的N171D。表1
xa0xa0AaGA
xa0xa0AnGA
xa0xa0AoGA
xa0xa0HgGA
xa0xa0HvGA
xa0xa0TrGA
|
xa0xa0AaGA
xa0xa0100
xa0xa095
xa0xa058
xa0xa053
xa0xa057
xa0xa056
xa0xa0AnGA
xa0xa0100
xa0xa059
xa0xa053
xa0xa057
xa0xa056
xa0xa0AoGA
xa0xa0100
xa0xa055
xa0xa056
xa0xa056
xa0xa0HgGA
xa0xa0100
xa0xa061
xa0xa063
xa0xa0HvGA
xa0xa0100
xa0xa091
xa0xa0TrGA
xa0xa0100
本发明还提供与亲本葡糖淀粉酶,特别是与TrGA相比,具有至少一个改变性质(例如:改善的性质)的葡糖淀粉酶变体。在一些优选的实施方案中,至少一个改变的性质(例如:改善的性质)选自酸稳定性、热稳定性和比活。优选的,改变的性质是增加的酸稳定性、增加的热稳定性和/或增加的比活。优选的,增加的热稳定性是在高温下。在一个实施方案中,增加的pH稳定性是在高pH下。在另一个实施方案中,增加的pH稳定性是在低pH下。与亲本葡糖淀粉酶相比,本发明的葡糖淀粉酶变体还可以提供在低底物浓度下,更高的淀粉水解速率。当在相同条件下测试时,变体可具有比亲本葡糖淀粉酶更高的Vmax或更低的Km。例如,变体葡糖淀粉酶可具有在温度范围为25°C至70°C下更高的Vmax(例如:在25°C至35°C;30°C-35°C;40°C至50°C;在50°C至55°C和55°C至62°C)。米-曼常数(Michaelis-Mentenxa0constant)、Km和Vmax值可以利用已知的标准方法方便的确定。热稳定性(热稳定变体)在一个方面,发明涉及与亲本或野生型相比,在改变的温度下,具有改变的热稳定性的变体葡糖淀粉酶。改变的温度包括增加的或降低的温度。在一些实施方案中,葡糖淀粉酶变体具有改善的热稳定性,例如在暴露于改变的温度下给定的时间后,保留至少50%、60%、70%、75%、80%、85%、90%、92%、95%、96%、97%、98%或99%酶活性,所述时间例如至少60分钟、120分钟、180分钟、240分钟、300分钟,等。在一些实施方案中,变体与亲本葡糖淀粉酶相比,在40-80°C范围内的选定温度下,具有增加的热稳定性,还可以是50-75°C的范围内,和60-70°C的范围内,并且优选的pH范围是4.0-6.0。在一些实施方案中,按实施例描述的确定热稳定性。在一些实施方案中,与热稳定性的改良有关的特别有兴趣的变体包括一个或多个缺失、取代或插入,特别是插入,它们发生在SEQxa0IDxa0NO:2或3所示的氨基酸序列的下列位置上:D4、F5、I12、D24、F29、I43、D44、P45、D46、Y47、Y49、W51、Y70、Q75、R76、P94、D100、K108、K114、F116、N119、R122、Q124、R125、G137、N146、Q148、Y169、N171、Q172、F175、W178、E180、V181、Q208、S211、W228、N242、E243、R245、I292、G294、K297、R309、Y310、D313、V314、Y315、Y316、N317、W321、K340、K341、T350、Q356、T363、S368、S369、N376、Y395、A398、S401、R408、N409、T412、H418、W421、R433、I436和/或S451,和/或亲本葡糖淀粉酶中等价的位置上。在一些优选的实施方案中,亲本葡糖淀粉酶是木霉葡糖淀粉酶同源物,在更优选的实施方案中,亲本葡糖淀粉酶具有与SEQxa0IDxa0NO:2或3至少90%、至少95%和至少98%序列同一性。嵌合的葡糖淀粉酶:本发明的葡糖淀粉酶变体还可以包括嵌合的或杂合的葡糖淀粉酶,具有例如来自一种葡糖淀粉酶的淀粉结合结构域(SBD)和来自另一种的催化结构域和接头。例如,可以通过将AnGA的SBD与TrGA的SBD互换,产生具有AnGAxa0SBD和TrGA催化结构域和接头的杂合体,来制造杂合的葡糖淀粉酶。可选的,来自AnGA的SBD和接头可以与TrGA的SBD和接头互换。比活在另一方面,发明涉及与亲本或野生型葡糖淀粉酶相比,具有改变的比活的变体葡糖淀粉酶。在一些实施方案中,与比活的改良有关的特别有兴趣的变体包括一个或多个缺失、取代或插入,特别是插入,发生在SEQxa0IDxa0NO:2或3所示的氨基酸序列的下列位置上:D4、F5、I12、D24、F29、I43、D44、P45、D46、Y47、Y49、W51、Y70、Q75、R76、P94、D100、K108、K114、F116、N119、R122、Q124、R125、G137、N146、Q148、Y169、N171、Q172、F175、W178、E180、V181、Q208、S211、W228、N242、E243、R245、I292、G294、K297、R309、Y310、D313、V314、Y315、Y316、N317、W321、K340、K341、T350、Q356、T363、S368、S369、N376、Y395、A398、S401、R408、N409、T412、H418、W421、R433、I436和/或S451,和/或亲本葡糖淀粉酶中等价的位置上。在一些实施方案中,具有改善的比活的发明的变体包括取代,其发生在SEQxa0IDxa0NO:2或3所示的氨基酸序列的下列位置上:D4、D24、I43、D44、Y70、Q75、R76、D100、K108、N119、Q124、N146、Q148、N171、Q172、F175、V181、Q208、S211、E243、R245、I292、G294、K297、V314、Y316、N317、K340、K341、T350、Q356、T363、S368、N376、Y395、A398、S401、N409、T412、I436和/或S451,和/或亲本葡糖淀粉酶中等价的位置上。在一些优选的实施方案中,亲本葡糖淀粉酶包含与SEQxa0IDxa0NO:2或3的序列具有至少90%或95%序列同一性的序列。多核苷酸:本发明还涉及编码本发明的变体葡糖淀粉酶的分离的多核苷酸。编码变体葡糖淀粉酶的多核苷酸可以通过本领域已知的常规技术制备。可以合成制备多核苷酸,例如通过自动化DNA合成仪。DNA序列可以是通过将片段连接在一起而制备的混合的基因组(或cDNA)和合成起源。多核苷酸还可以是通过聚合酶链式反应(PCR)利用特异引物制备的。一般,参考Minshullxa0J.等人,(2004),Engineeredxa0proteinxa0functionxa0byxa0selectivexa0aminoacidxa0diversification,Methods32(4):416-427。而且,目前多家公司都合成DNA,例如Geneartxa0AG,Regensburg,德国。本发明还提供包含下述核苷酸序列的分离的多核苷酸:所述序列(i)具有与SEQxa0IDxa0NO:4至少70%同一性,或(ii)在中等至高严谨条件下,能够与来自SEQxa0IDxa0NO:4所示的核苷酸序列的探针杂交,或(iii)与核苷酸序列互补,所述核苷酸序列与SEQxa0IDxa0NO:4所示的序列具有至少90%序列同一性。根据本发明有效的探针可以包括SEQxa0IDxa0NO:4的至少50、100、150、200、250、300或更多个连续的核苷酸。本发明还提供了编码变体葡糖淀粉酶的分离的多核苷酸,所述葡糖淀粉酶包含的氨基酸序列具有与SEQxa0IDxa0NO:2或3至少80%氨基酸序列同一性。在一些实施方案中,变体葡糖淀粉酶具有与SEQxa0IDxa0NO:2或3至少80%氨基酸序列同一性。在一些实施方案中,变体葡糖淀粉酶具有与SEQIDxa0NO:2至少90%氨基酸序列同一性。在一些实施方案中,变体葡糖淀粉酶具有与SEQxa0IDxa0NO:2至少93%氨基酸序列同一性。在一些实施方案中,变体葡糖淀粉酶具有与SEQxa0IDxa0NO:2至少95%氨基酸序列同一性。在一些实施方案中,变体葡糖淀粉酶具有与SEQxa0IDxa0NO:2至少97%氨基酸序列同一性。在一些实施方案中,变体葡糖淀粉酶具有与SEQxa0IDxa0NO:2至少98%氨基酸序列同一性。在一些实施方案中,变体葡糖淀粉酶具有与SEQIDxa0NO:2至少99%氨基酸序列同一性。本发明还提供包含任何上述多核苷酸的表达载体。本发明还提供编码本文中提供的变体葡糖淀粉酶的DNA片段(即部分)。这些片段可用于获得部分长度的DNA片段,其能够用于从丝状真菌细胞(例如:木霉属、曲霉属、镰孢属、青霉属、裂殖酵母属和腐质霉属)中分离或鉴别编码本文中描述的成熟的葡糖淀粉酶或其具有葡糖淀粉酶活性的区段的多核苷酸。在一些实施方案中,DNA片段可以包含至少50、100、150、200、250、300或更多个连续的核苷酸。在一些实施方案中,SEQxa0IDxa0NO:4中提供的DNA的部分可用于从其它物种,例如编码葡糖淀粉酶的丝状真菌中,获得亲本葡糖淀粉酶,特别是木霉葡糖淀粉酶同源物。DNA构建体和载体根据本发明的一个实施方案,组装包括上述编码本发明涵盖的变体葡糖淀粉酶的多核苷酸并且有效连接至启动子序列的DNA构建体用于转移至宿主细胞内。可以利用载体将DNA构建体引入宿主细胞。载体可以是任何载体,当其被引入宿主细胞时,优选的被整合到宿主细胞基因组内并复制。载体包括克隆载体、表达载体、穿梭载体、质粒、噬菌体颗粒、盒(cassette)等。在一些优选的实施方案中,载体是表达载体,其包含与葡糖淀粉酶编码序列有效连接的调控序列。Sambrook等人,(1989)如上,和Ausubel(1987)如上,和vanxa0denHondel等人,(1991)在Bennett和Lasure(编著)Morexa0Genexa0Manipulationsinxa0Fungi,Academicxa0Press第396-428页中,和美国专利号5,874,276中提供了合适的表达和/或整合载体的实例。还可参考Fungalxa0Geneticsxa0StockCenterxa0Cataloguexa0ofxa0Strains(FGSC,<www.fgsc.net>)的载体名录。特别有效的载体包括获得自例如英杰生命科学公司(Invitrogen)和普罗米加公司(Promega)的载体。适合用于真菌宿主细胞的特定载体包括载体例如pFB6、pBR322、pUC18、pUC100、pDONR
TM201、pDONR
TM221、pENTR
TM、
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ntent="drawing" img-format="tif" inline="yes" orientation="portrait" wi="213"/>3Z和
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ntent="drawing" img-format="tif" inline="yes" orientation="portrait" wi="214"/>4Z。用于曲霉属的通用表达载体包括具有glaA启动子的pRAX,在肉座菌属/木霉属中包括具有cbh1启动子的pTrex3g。在细菌细胞中使用的合适质粒包括能在大肠杆菌(E.coli)中进行复制的pBR322和pUC19,以及例如允许在芽孢杆菌属中复制的pE194。在一些优选的实施方案中,启动子在细菌或真菌宿主细胞内表现出转录活性,可来自编码与宿主细胞同源或异源蛋白质的基因。启动子可以是突变的、截短的和/或杂合的启动子。上述启动子是本领域已知的。用于真菌细胞,特别是丝状真菌细胞例如木霉属或曲霉属细胞的合适的启动子的实例包括以下示例性启动子,如里氏木霉启动子cbh1、cbh2、egl1、egl2、eg5、xln1和xln2。其它有效的启动子的实例包括来自泡盛曲霉和黑曲霉葡糖淀粉酶基因(glaA)的启动子(参见:Nunberg等人,(1984)Mol.Cellxa0Biol.4:2306-2315和Boel等人,(1984)EMBOxa0J.3:1581-1585),米曲霉TAKA淀粉酶启动子,来自酿酒酵母的TPI(丙糖磷酸异构酶)启动子,来自构巢曲霉乙酰胺酶基因和米赫根毛霉(Rhizomucorxa0miehei)脂肪酶基因的启动子。用于细菌细胞的合适的启动子的实例包括自以下获得的启动子:大肠杆菌lac操纵子;地衣芽孢杆菌α淀粉酶基因(amyL),嗜热脂肪芽孢杆菌淀粉酶基因(amyM);枯草芽孢杆菌xylA和xylB基因,β-内酰胺酶基因,和tac启动子。在一个实施方案中,启动子是宿主细胞天然的启动子。例如,当里氏木霉是宿主时,启动子是天然的里氏木霉启动子。在另一个实施方案中,启动子是真菌宿主细胞异源的启动子。在一些实施方案中,启动子是亲本葡糖淀粉酶的启动子,例如TrGA启动子。在一些实施方案中,DNA构建体包括编码信号序列的核酸,所述信号序列是连接在多肽氨基端的氨基酸序列,指导编码的多肽进入细胞的分泌途径。核酸序列的编码序列的5’端可天然的包含信号肽编码区,其在翻译阅读框中天然的连接至编码分泌的葡糖淀粉酶的葡糖淀粉酶编码序列的区段上,或者核酸序列的编码序列的5’端可以包括对该编码序列是外来性的信号肽。在一些实施方案中,DNA构建体包括与亲本葡糖淀粉酶基因天然相关的信号序列,其中从所述亲本葡糖淀粉酶获得变体葡糖淀粉酶。在一些实施方案中,信号序列是SEQxa0IDxa0NO:1描述的序列,或与其具有至少90%,至少94%和至少98%序列同一性的序列。有效的信号序列可以包括自其它丝状真菌酶的葡糖淀粉酶获得的信号序列,例如来自木霉属(里氏木霉葡糖淀粉酶),腐质霉属(特异腐质霉的纤维素酶或灰腐质霉的葡糖淀粉酶),曲霉属(黑曲霉葡糖淀粉酶和米曲霉TAKA淀粉酶),和根霉属。在其它实施方案中,包含信号序列的DNA构建体或载体与待被引入宿主细胞的启动子序列来自相同的来源。在一些实施方案中,可以使用木霉葡糖淀粉酶同源物的天然葡糖淀粉酶信号序列,例如来自肉座菌属菌株的信号序列。在一些实施方案中,表达载体还可以包括终止序列。本发明可以使用任何在宿主细胞内有功能的终止序列。在一个实施方案中,终止序列和启动子序列来自相同的来源。在另一个实施方案中,终止序列是与宿主细胞同源的。有效的终止序列包括自以下基因获得的终止序列:里氏木霉cbh1;黑曲霉或泡盛曲霉葡糖淀粉酶(Nunberg等人,(1984)如上,和Boel等人,(1984)如上),构巢曲霉的邻氨基苯甲酸合酶,米曲霉TAKA淀粉酶,或构巢曲霉trpC(Punt等人,(1987)Genexa056:117-124)。在一些实施方案中,表达载体包括选择性标记。优选的选择性标记的实例包括产生抗微生物抗性(例如:潮霉素和腐草霉素)的标记。营养选择性标记也可用于本发明,包括本领域已知的标记,如amdS(乙酰胺酶),argB(鸟氨酸氨甲酰基转移酶)和pyrG(乳清酸核苷-5′-磷酸脱羧酶)。对于木霉转化,在载体系统中有效的标记是本领域已知的(参见例如:Finkelstein,Biotechnologyxa0ofxa0Filamentousxa0Fungi,第6章,Finkelstein等编著,Butterworth-Heinemann,Boston,MA(1992);Kinghorn等人,(1992)Appliedxa0Molecularxa0Geneticsxa0ofxa0Filamentousxa0Fungi,Blackiexa0Academicxa0andProfessional,Chapmanxa0andxa0Hall,London;Berges和Barreau(1991)Curr.Genet.19:359-365;和vanxa0Hartingsveldt等人,(1987)Mol.Gen.Genet.206:71-75)。在优选的实施方案中,选择性标记是amdS基因,其编码乙酰胺酶,允许转化的细胞以乙酰胺为氮源生长。使用构巢曲霉amdS基因作为选择性标记的应用描述在Kelley等人,(1985)EMBOxa0J.4:475-479和
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ntent="drawing" img-format="tif" inline="yes" orientation="portrait" wi="207"/>等人,(1987)Genexa061:155-164中。连接包含编码变体葡糖淀粉酶的核酸序列的DNA构建体,启动子,终止子和其它序列并将它们插入合适的载体所使用的方法是本领域普遍已知的。一般通过在合适的限制性酶切位点实现连接。如果不存在此类位点,则根据常规实践使用合成的寡核苷酸接头。(参见Sambrook(1989)如上,和Bennett和Lasure,Morexa0Genexa0Manipulationsxa0inxa0Fungi,Academicxa0Press,Sanxa0Diego(1991)第70-76页)。此外,可以利用已知的重组技术构建载体(例如:英杰生命技术公司(Invitrogenxa0Lifexa0Technologies),Gateway技术)。宿主细胞本发明还涉及包含编码发明的变体葡糖淀粉酶的多核苷酸的宿主细胞,其用于生产本发明的葡糖淀粉酶。在一些优选的实施方案中,宿主细胞选自细菌、真菌、植物和酵母细胞。术语宿主细胞既包括细胞,细胞的后代,以及从细胞产生的原生质体,它们用于生产根据本发明的变体葡糖淀粉酶。在一些实施方案中,宿主细胞是真菌细胞,优选的是丝状真菌宿主细胞。术语“丝状真菌”指真菌亚门的所有丝状体(参见:Alexopoulos,C.J.(1962),Introductoryxa0Mycology,Wiley,Newxa0York)。这类真菌的特征是营养菌丝体具有包含壳多糖、纤维素和其它复杂多糖的细胞壁。本发明的丝状真菌与酵母是形态学、生理学和遗传学不同的。丝状真菌的营养生长是通过菌丝伸长,碳分解代谢是专性需氧的。在本发明中,丝状真菌亲本细胞可以是但不限于以下种的细胞:木霉属(例如:里氏木霉,红褐肉座菌(hypocreaxa0jecorina)的无性型,原分类为长枝木霉;绿色木霉(Trichodermaviride);康宁木霉(Trichodermaxa0koningii);哈茨木霉)(Sheir-Neirs等人,(1984)Appl.Microbiol.Biotechnolxa020:46-53;ATCCxa0No.56765和ATCCxa0No.26921);青霉属物种(Penicilliumxa0sp.);腐质霉属物种(Humicolasp.)(例如:特异腐质霉(H.insolens),面包腐质霉(H.lanuginosa)和灰腐质霉(H.grisea));金小孢子菌属物种(Chrysosporiumxa0sp.)(例如:C.lucknowense);粘帚霉属物种(Gliocladiumxa0sp.);曲霉属物种(Aspergillusxa0sp.)(例如:米曲霉、黑曲霉、酱油曲霉(A.sojae)、日本曲霉(A.japonicus)、构巢曲霉和泡盛曲霉)(Ward等人,(1993)Appl.Microbiol.Biotechnol.39:738-743和Goedegebuur等人,(2002)Genet41:89-98);镰孢属物种(例如:粉红镰孢、禾赤镰孢(F.graminum)、F.cerealis、尖镰孢(F.oxysporuim)和腹状镰孢);脉孢菌属物种(Neurosporaxa0sp.)(粗糙脉孢菌);肉座菌属物种(Hypocreaxa0sp.);毛霉属物种(Mucorxa0sp.)(米黑毛霉(M.miehei));根霉属物种(Rhizopussp.)和裸孢壳属物种(Emericellaxa0sp.)(还参见:Innis等人,(1985)Sci.228:21-26)。术语“木霉”或“木霉属”或“木霉属物种”都指原来或现在分类为木霉属的任何真菌属。在一些实施方案中,宿主细胞是革兰氏阳性菌细胞。非限制性实例包括链霉菌属(例如:变铅青链霉菌(S.lividans)、天蓝色链霉菌(S.coelicolor)和灰色链霉菌(S.griseus))和芽孢杆菌属的菌株。如本文中使用的,“芽孢杆菌属”包括本领域技术人员已知的在“芽孢杆菌”属中的所有种,包括但不限于枯草芽孢杆菌(B.subtilis)、地衣芽孢杆菌(B.licheniformis)、迟缓芽孢杆菌(B.lentus)、短芽孢杆菌(B.brevis)、嗜热脂肪芽孢杆菌(B.stearothermophilus)、嗜碱芽孢杆菌(B.alkalophilus)、解淀粉芽孢杆菌(B.amvloliquefaciens)、克劳氏芽孢杆菌(B.clausii)、耐盐芽孢杆菌(B.halodurans)、巨大芽孢杆菌(B.megaterium)、凝结芽孢杆菌(B.coagulans)、环状芽孢杆菌(B.circulans)、灿烂芽孢杆菌(B.lautus)和苏云金芽孢杆菌(B.thuringiensis)。认识到芽孢杆菌属不断进行着分类重构。因此,意味着属包括已经重分类的种,包括但不限于如嗜热脂肪芽孢杆菌一类的生物,其现在命名为“嗜热脂肪地芽孢杆菌(Geobacillusxa0stearothermophilus)”。在一些实施方案中,宿主细胞是革兰氏阴性菌株,例如大肠杆菌或假单胞菌属物种(Pseudomonasxa0sp.)。在其它实施方案中,宿主细胞可以是酵母细胞,例如酵母属物种(Saccharomycesxa0sp.)、裂殖酵母属物种(Schizosaccharomycesxa0sp.)、毕赤酵母属物(Pichiaxa0sp.)种或假丝酵母属物种(Candidaxa0sp.)。在其它实施方案中,宿主细胞是遗传改造的宿主细胞,其中天然的基因已经失活,例如在细菌或真菌细胞内通过缺失。当希望获得具有一个或多个失活基因的真菌宿主细胞时,可使用已知的方法(例如:在美国专利号5,246,853,美国专利号5,475,101和WOxa092/06209中描述的方法)。通过完全或部分缺失,插入失活或任何其它导致基因对于其意图的目的无功能的方法,都可以实现基因失活(使基因不能表达功能性蛋白质)。在一些优选的实施方案中,当宿主细胞是木霉属细胞,特别是里氏木霉宿主细胞时,灭活并优选的缺失cbh1、cbh2、egl1和egl2基因。特别优选的里氏木霉宿主细胞具有四删除的蛋白质,提出并描述在USPxa05,847,276和WO05/001036中。在其它实施方案中,宿主细胞是蛋白酶缺陷的,或蛋白酶最小化的菌株。宿主细胞转化将DNA构建体或载体引入宿主细胞内包括以下技术,例如:转化;电穿孔;核显微注射;转导;转染(例如:脂质体介导和DEAE-Dextrin介导的转染);用磷酸钙-DNA沉淀孵育;用DNA-包被的微粒高速轰击;和原生质体融合。常规的转化技术是本领域已知的(参见例如:Ausubel等人,(1987),如上,第9章;和Sambrook(1989)如上,和Campbell等人,(1989)Curr.Genet.16:53-56)。多个文献都公开了用于芽孢杆菌的转化方法,包括Anagnostopoulosxa0C和J.Spizizen(1961)J.Bacteriol.81:741-746,以及WOxa002/14490。用于曲霉属的转化方法描述在Yelton等人,(1984)Proc.Natl.Acad.Sci.USAxa081:1470-1474;Berka等人,(1991),Applicationsxa0ofxa0EnzymeBiotechnology,编著Kelly和Baldwin,Plenumxa0Press(NY);Cao等人,(2000)Sci.9:991-1001;Campbell等人,(1989)Curr.Genet.16:53-56和EPxa0238xa0023中。在木霉属表达异源蛋白描述在USPxa06,022,725;USP6,268,328;Harkki等人,(1991);Enzymexa0Microb.Technol.xa013:227-233;Harkki等人,(1989)Bioxa0Technol.7:596-603;EPxa0244,234;EPxa0215,594;和Ne
valainen等人,′′Thexa0Molecularxa0Biologyxa0ofxa0Trichodermaxa0andxa0itsApplicationxa0toxa0thexa0ex
pressionxa0ofxa0Bothxa0Homologousxa0andxa0Heterologousxa0Genes′′,inxa0Molecularxa0Industrialxa0Mycology,编著Leong和Berka,Marcelxa0DekkerInc.,NY(1992)第129-148页。还可参考WO96/00787和Bajar等人,(1991)Proc.Natl.Acad.Sci.USAxa088:8202-2821用于镰孢属菌株转化。在一个特定的实施方案中,制备用于转化的木霉属物种涉及从真菌菌丝体制备原生质体(参见:Campbell等人,(1989)Curr.Genet.16:53-56;Pentilla等人,(1987)Genexa061:155-164)。根癌农杆菌(Agrobacteriumtumefaciens)介导的丝状真菌转化是已知的(参见:dexa0Groot等人,(1998)Nat.Biotechnol.16:839-842)。还可参考USPxa06,022,725和USPxa06,268,328的使用丝状真菌宿主的转化方法。优选的,使用将编码变体葡糖淀粉酶的核酸稳定整合到宿主菌株染色体中的载体系统来构建遗传稳定的转化体。然后利用已知技术纯化转化体。在其它一些实施方案中,宿主细胞是植物细胞,例如来自单子叶植物的细胞(例如:玉米、小麦和高粱),或来自双子叶植物的细胞(例如:大豆)。生产用于转化植物的DNA构建体的方法,和转化植物的方法是已知的。一些这类方法包括根癌农杆菌介导的基因转移;微粒轰击;PEG介导的原生质体转化;电穿孔等。参考USPxa06,803,499,USPxa06,777,589;Fromm等人(1990)Biotechnol.8:833-839;Potrykus等人(1985)Mol.Gen.Genet.199:169-177。蛋白质的生产本发明还涉及生产变体葡糖淀粉酶的方法,包括用含有编码本发明的变体葡糖淀粉酶的多核苷酸的表达载体转化宿主细胞,任选的在适合生产变体葡糖淀粉酶的条件下培养宿主细胞,和任选的回收葡糖淀粉酶。在本发明的表达和生产方法中,宿主细胞培养在合适条件下,在摇瓶培养,实验室或工业发酵罐的小规模或大规模发酵(包括连续发酵,批发酵和补料分批发酵),其中使用含有生理盐和营养物的合适培养基(参见例如:Pourquie,J.等人,Biochemistryxa0andxa0Geneticsxa0ofxa0CelluloseDegradation,编著Aubert,J.P.等人,Academicxa0Press,第71-86页,1988,和Ilmen,M.等人,(1997)Appl.Environ.Microbiol.63:1298-1306)。本发明可使用常规商业制备的培养基(例如:酵母麦芽提取物(YM)培养基、Luriaxa0Bertani(LB)培养基和沙氏葡萄糖(SD)培养基)。用于细菌和丝状真菌细胞的优选的培养条件是本领域已知的,可以从科技文献和/或真菌来源处获得,例如美国典型培养物保藏中心(Americanxa0Typexa0CultureCollection)和真菌基因种源中心(Fungalxa0Geneticsxa0Stockxa0Center)。当葡糖淀粉酶编码序列处于可诱导的启动子控制下时,将诱导剂(例如糖、金属盐或抗微生物剂)以有效诱导葡糖淀粉酶表达的浓度添加到培养基中。在一些实施方案中,本发明涉及生产变体葡糖淀粉酶的方法,包括在适合生产变体的条件下,培养含有编码本发明的变体葡糖淀粉酶的多核苷酸的植物或植物细胞,和任选的回收葡糖淀粉酶。在一些实施方案中,为了评估已经用编码本发明涵盖的变体葡糖淀粉酶的多核苷酸转化的细胞系对变体葡糖淀粉酶的表达,在蛋白质水平、RNA水平进行测定,和/或使用特别针对葡糖淀粉酶活性和/或生产的功能性生物测定。一些这类测定包括Northern印迹、dot印迹(DNA或RNA分析)、RT-PCR(逆转录酶聚合酶链式反应),或利用合适的标记探针(基于核酸编码序列)的原位杂交,和传统的Southern印迹和放射自显影。此外,可以直接测量样品中的变体葡糖淀粉酶的生产和/或表达,例如通过在培养基中直接测量还原糖例如葡萄糖的测定,和通过测量葡糖淀粉酶活性、表达和/或生产的测定。特别的,可以通过3,5-二硝基水杨酸(DNS)方法(参见:Goto等人,(1994)Biosci.Biotechnol.Biochem.58:49-54)测定葡糖淀粉酶活性。在其它实施方案中,通过免疫学方法评估蛋白质表达,例如细胞的免疫组织化学染色,组织切片或组织培养基的免疫测定(例如:通过Western印迹或ELISA)。此类免疫测定可用于定量和定性的评估葡糖淀粉酶的表达。此类方法的细节是本领域技术人员已知的,许多用于实践此类方法的试剂也是可商购的。本发明的葡糖淀粉酶可以从培养基中通过本领域已知的多种方法回收或纯化,包括离心、过滤、提取、沉淀等。组合物:变体葡糖淀粉酶可以用于酶组合物中,所述酶组合物包括但不限于淀粉水解和糖化组合物,清洁和去污组合物(例如:衣物洗涤去污剂、碗碟洗涤去污剂,和硬表面清洁组合物),乙醇发酵组合物,和动物饲料组合物。进一步的,变体葡糖淀粉酶可用于烘烤用途,例如面包和蛋糕生产、酿造、健康护理、纺织品、环境废弃物转化过程、生物浆处理,和生物质转化应用。在一些实施方案中,酶组合物包括本发明涵盖的变体葡糖淀粉酶,其自培养基获得或从培养基中回收和纯化,所述酶组合物任选的与任一种或组合的下列酶来组合使用:α淀粉酶、蛋白酶、支链淀粉酶、异淀粉酶、纤维素酶、半纤维素酶、木聚糖酶、环糊精葡糖转移酶(cyclodextringlycotransferase)、脂肪酶、植酸酶、漆酶、氧化酶、酯酶、几丁质酶(cutinase)、木聚糖酶、粒状淀粉水解酶和其它葡糖淀粉酶。在一个实施方案中,蛋白酶是酸性真菌蛋白酶(AFP)。在另一个实施方案中,酸性真菌蛋白酶是来自木霉属(例如:NSP-24,还参见USxa02006/015342,公开于7/13/2006,SEQxa0IDxa0NO:10,引用整合入本文)。在另一个实施方案中,植酸酶来自Buttiauxiella物种(例如:BP-17,还参见PCT专利公开WO2006/043178中公开的变体)。在一些特别优选的组合物中,发明的变体葡糖淀粉酶与α淀粉酶组合,例如真菌α淀粉酶(例如:曲霉属)或细菌α淀粉酶(例如:芽孢杆菌属物种如嗜热脂肪芽孢杆菌、解淀粉芽孢杆菌和地衣芽孢杆菌),及其变体和杂合体。在一个实施方案中,α淀粉酶是酸稳定的α淀粉酶。在一个实施方案中,α淀粉酶是颗粒淀粉水解酶(GSHE)。在一个实施方案中,α淀粉酶是Aspergillusxa0kawachi的α淀粉酶(AKAA),参见USxa07,037,704。考虑用于本发明的组合物的可商购的α淀粉酶是已知的,包括GZYMEG997、SPEZYMExa0FRED、SPEZYMExa0XTRA、STARGEN(美国丹尼斯克有限公司杰能科子公司(Daniscoxa0US、Inc、Genencorxa0Division))、TERMAMYLxa0120-L和SUPRA(诺和酶生物技术公司(Novozymes、Biotech.))和VIRIDIUM(Diversa)。在其它优选的实施方案中,发明的变体葡糖淀粉酶可以与其它葡糖淀粉酶组合。在一些实施方案中,发明的葡糖淀粉酶与一种或多种来自曲霉属菌株(例如米曲霉、黑曲霉、A.kawachi和泡盛曲霉)的葡糖淀粉酶或其变体;来自腐质霉属菌株(特别是灰腐质霉)的葡糖淀粉酶或其变体,例如与WOxa005/052148中公开的SEQxa0IDxa0NO:3具有至少90%、93%、95%、96%、97%、98%和99%序列同一性的葡糖淀粉酶;来自踝节菌属菌株的葡糖淀粉酶或其变体,特别是T.emersonii的葡糖淀粉酶;来自阿太菌属(Athelia)菌株,特别是罗耳阿太菌(A.rolfsii)的葡糖淀粉酶;来自青霉属菌株,特别是产黄青霉的葡糖淀粉酶。用途:特别的,变体葡糖淀粉酶可用于淀粉转化过程,特别是生产用于果糖浆、特制糖的右旋葡萄糖(dextrose)中,以及在从包含淀粉的底物发酵来生产醇和其它终产物(例如有机酸、抗坏血酸和氨基酸)中(G.M.Axa0vanBeynum等人编著(1985)Starchxa0Conversionxa0Technology,Marcelxa0DekkerInc.NY)。利用本发明的变体葡糖淀粉酶组合物生产的糊精可以获得至少80%、至少85%、至少90%和至少95%的葡萄糖产量。利用本发明涵盖的葡糖淀粉酶从淀粉底物发酵中生产醇可以包括燃料用醇或可饮用醇的生产。在一些实施方案中,当变体葡糖淀粉酶使用时,与亲本葡糖淀粉酶在相同条件下,醇产量更大。在一些实施方案中,醇产量提高约0.5%和2.5%之间,包括但不限于,比亲本葡糖淀粉酶多0.6%、0.7%、0.8%、0.9%、1.0%、1.1%、1.2%、1.3%、1.4%、1.5%、1.6%.1.7%、1.8%、1.9%、2.0%、2.1%、2.2%、2.3%和2.4%的醇。在一个优选的实施方案中,本发明的变体葡糖淀粉酶可用于多种基于植物的底物的淀粉水解,所述底物用于醇生产。在一些优选的实施方案中,基于植物的底物包括玉米、小麦、大麦、黑麦、高粱、稻、甘蔗、马铃薯及其组合。在一些实施方案中,基于植物的底物可以是分开的植物材料,例如分为组分的谷粒(如玉米),所述组分例如纤维、胚原基、蛋白质和淀粉(胚乳)(USPxa06,254,914和USPxa06,899,910)。醇发酵的方法描述在Thexa0Alcoholxa0Textbook,Axa0Referencexa0Forxa0Thexa0Beverage,Fuelxa0andxa0IndustrialAlcoholxa0Industries,第3版,编著K.A.Jacques等人,1999,NottinghamUniversityxa0Press,UK中。在一些优选的实施方案中,醇可以是乙醇。特别的,醇发酵生产过程的特征是湿磨或干磨过程。在一些实施方案中,变体葡糖淀粉酶可用于湿磨发酵过程,在其它实施方案中,变体葡糖淀粉酶可用于干磨过程。谷粒干磨涉及多个基本步骤,一般包括:研磨、蒸煮、液化、糖化、发酵和固液分离来生产醇类和其它副产品。植物材料,特别是全谷粒,例如玉米、小麦或黑麦是磨碎的(ground)。在一些情况下,谷类可以先被分成组成部份。磨碎的植物材料可以碾磨(mill)获得粗颗粒或细颗粒。将磨碎的植物材料与液体(例如:水和/或稀釜馏物)在於浆罐中混合。於浆在喷射式蒸煮器中与液化酶(例如:α淀粉酶)一起经过高温(例如:90°C-105°C或更高),使谷物中的淀粉可溶和水解成糊精。冷却混合物,进而用糖化酶处理,例如本发明涵盖的葡糖淀粉酶,来生产葡萄糖。然后,可以在存在发酵微生物(例如产乙醇微生物,特别是酵母(酵母属物种))的条件下,发酵含有葡萄糖的醪液约24-120小时。将醪液中的固体与液相分离,获得醇(例如乙醇)和有用的副产品(例如酒糟)。在一些实施方案中,将糖化步骤和发酵步骤组合,方法指同时糖化和发酵,或者同时糖化、酵母增殖和发酵。在其它实施方案中,在淀粉水解的过程中使用变体葡糖淀粉酶,其中,所述过程的温度是在30°C和75°C之间的温度下进行,以及在40°C和65°C之间的温度下,其中pH范围在pHxa03.0和pHxa06.5之间。一些实施方案的发酵过程包括研磨谷粒或分级谷粒,并将磨碎的谷粒与液体结合形成於浆,然后在单个容器内将所述於浆与根据本发明的变体葡糖淀粉酶以及任选的其它酶(例如但不限于α淀粉酶、其它葡糖淀粉酶、植酸酶、蛋白酶、支链淀粉酶、异淀粉酶或其他具有颗粒淀粉水解活性的酶)和酵母混合,来生产乙醇和其它副产品(USPxa04,514,496,WOxa004/081193和WOxa004/080923)。在一些实施方案中,发明涉及糖化液体淀粉溶液的方法,包括利用本发明的变体葡糖淀粉酶的酶促糖化步骤。本发明还提供包含至少一种本发明涵盖的变体葡糖淀粉酶的动物饲料。20002年12月13日提交的WOxa003/049550(通过引用全文整合到本文中)中,提供了在生产包含淀粉的饲料中利用葡糖淀粉酶的方法。简而言之,葡糖淀粉酶变体与包含淀粉的饲料混合。葡糖淀粉酶能够降解抗性淀粉供动物使用。本发明的其它目标和优势根据本说明书是显而易见的。实验在下列公开内容和实验部分,使用以下缩写:GA(葡糖淀粉酶);GAU(葡糖淀粉酶单元);wt%(重量百分比);°C(摄氏度);rpm(每分钟转数);H
2O(水);dH
2O(去离子水);dIH
2O(去离子水,Milli-Q过滤);aa或AA(氨基酸);bp(碱基对);kb(千碱基对);kD(千道尔顿);g或gm(克);μg(微克);mg(毫克);μL(微升);ml和mL(毫升);mm(毫米);μm(微米);M(摩尔);mM(毫摩尔);μM(微摩尔);U(单位);V(伏特);MW(分子量);sec(s)或s(s)(秒/秒(复数));min(s)或m(s)(分钟/分钟(分数));hr(s)或h(s)(小时/小时(复数));DO(溶解氧);ABS(吸光度);EtOH(乙醇);PSS(生理盐溶液;m/v(质量/体积);和MTP(微量滴定板);N(正常);DP1(单糖);DP2(二糖);DP>3(寡糖,具有聚合程度大于3的糖);ppm(百万分之部分)下文描述了用于提供变体的方法。然而,应该注意到可以使用不同的方法提供亲本分子的变体,发明不限于实施例中使用的方法。意指可以使用任何适合产生变体和选择变体的方式。96孔微量滴定板的pNPG葡糖淀粉酶活性测定:试剂溶液是:NaAc缓冲液:200mM乙酸钠缓冲液,pHxa04.5;底物:50mM对硝基苯-α-D-吡喃葡萄糖苷(Sigmaxa0N-1377)溶于NaAc缓冲液中(0.3g/20ml),和终止溶液:800mM甘氨酸-NaOH缓冲液,pHxa010。在96孔平底MTP中置入30μl过滤的上清液。每个孔加入50μlxa0NaAc缓冲液和120μl底物,在50°C孵育30分钟(Thermolab系统iEMS培养箱/摇床HT)。通过加入100μl终止溶液结束反应。在MTP读板器(MolecularDevicesxa0Spectramaxxa0384plus)中,测量405nm吸光度,利用0.011μM/cm的摩尔消光系数计算活性。热稳定性测定:将粗上清液(100μl)加入到100μlxa050mMxa0NaAc缓冲液(pHxa04.5)中。将样品等分至2个MTP。一个MTP(初始板)在4°C孵育1小时,另一MTP(剩余板)在60°C孵育(Thermolab系统iEMS培养箱/摇床HT)1小时。剩余板在冰上冷却15分钟。利用下文描述的乙醇用途测定测量两种平板的活性,具有下列改变:取作热稳定性测定的样品量是25μl,30mMNaAc缓冲液,pHxa04.0的量是35μl。如下计算热稳定性,按照%剩余活性:
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ntent="drawing" img-format="tif" inline="no" orientation="portrait" wi="700"/>在生长期后,就培养基中的剩余葡萄糖测试粗上清液材料。如果发现剩余葡萄糖,就从初始活性和剩余活性的测量的吸光度值中减去该吸光度值。Bradford测定用于96孔微量滴定板中蛋白质定量:试剂溶液是Bradfordxa0Quickstart工作溶液(BioRadxa0cat#500-0205)。在新鲜的96孔平底板中置入100μl的10kD-过滤的上清液。在每个孔中加入200μl试剂,在室温孵育5分钟。在MTP读板器(Molecularxa0DevicesSpectramaxxa0384xa0plus)中,测量595nm吸光度。根据牛血清白蛋白(BSA)(0-50μg/ml)标准曲线计算蛋白质浓度。己糖激酶活性测定:己糖激酶混合物:在使用前10-15分钟,向BoatIL容器葡萄糖HKxa0R1(IL检测葡萄糖(HK)试剂盒,Instrumentxa0Laboratory#182507-40)中加入90ml水,轻柔混合。将85μl己糖激酶混合物加入到100μlxa0dH
2O中。混合物中加入15μl样品,在黑暗室温下孵育5分钟。在MTP读板器中,读出340nm处的吸光度。根据葡萄糖(0-1mg/ml)标准曲线计算葡萄糖浓度。乙醇用途测定条件:8%储液:将8g可溶性玉米淀粉(Sigmaxa0#S4180)在室温下悬浮于40mlxa0dH
2O中。在250ml的烧瓶中向於浆中加入50ml煮沸的dH
2O,煮5分钟。将淀粉溶液冷却至25°C,用dH
2O调节体积至100ml。终止溶液:800mM甘氨酸-NaOH缓冲液,pHxa010.0。4%(m/v)可溶性淀粉工作溶液:用100mMxa0pHxa04.0的乙酸钠缓冲液稀释储液(1∶1)。在新鲜的96孔平底板中放置50μlxa030mMxa0NaAc缓冲液pHxa04.0。每个孔加入120μlxa04%可溶性玉米淀粉和10μlxa010kD-过滤的上清液,在32°Cxa0900rpm(Thermolab系统iEMS培养箱/摇床HT)孵育2小时。加入90μlxa04°C-冷却的终止溶液来终止反应。样品置于冰上。在15°C,716xg旋转沉降淀粉5分钟(SIGMAxa06K15),在上述己糖激酶活性测定中使用15μl上清液,来确定葡萄糖含量。增甜剂用途测定条件:8%储液:将8g可溶性淀粉(Sigmaxa0#S4180)在室温下悬浮于40ml水中。在250ml的烧瓶中向於浆中加入50ml煮沸的dH
2O,煮5分钟。将淀粉溶液冷却至25°C,用dH
2O调节体积至100ml。终止溶液:800mM甘氨酸-NaOH缓冲液,pHxa010.0。4%(m/v)可溶性淀粉工作溶液:用100mMxa0pHxa04.5的乙酸钠缓冲液稀释储液(1∶1)。在新鲜的96孔平底板中放置50μlxa080mMxa0NaAc缓冲液,其pHxa04.5。每个孔加入120μlxa04%可溶性玉米淀粉和5μlxa010kD-过滤的上清液,在60°C孵育1小时。加入90μlxa04°C冷却的终止溶液来终止反应。样品置于冰上30分钟。在15°C,716rpm下旋转沉降淀粉5分钟(Sigmaxa06K15,离心),在上述己糖激酶活性测定中使用15μl上清液,来确定葡萄糖含量。实施例提供下列实施例供证实和进一步示例本发明的一些优选的实施方案和方面,不应认为限制其范围。实施例1pREP3Y-TrGA载体的构建TrGA表达盒包括编码TrGA信号肽,原序列和成熟蛋白质的DNA序列(SEQxa0IDxa0NO:4),所述成熟蛋白质包括催化结构域、接头区域和淀粉结合结构域,将所述表达盒克隆到pDONR
TM201中,它是
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ntent="drawing" img-format="tif" inline="yes" orientation="portrait" wi="279"/>进入载体(英杰生命科学公司(Invitrogen),Carlsbad,CA,USA)。通过
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ntent="drawing" img-format="tif" inline="yes" orientation="portrait" wi="282"/>LR重组反应将TrGA表达盒克隆到Gateway相容性目标载体pREP3Y-DEST(图3)中。pRep3Y-TrGA表达载体(图3B)使TrGA蛋白质(SEQxa0IDxa0NO:2)能够在粟酒裂殖酵母(Schizosaccharomycesxa0pombe)中表达。利用pDONR-TrGA进入载体(图2)作为模板,和表2中列举的引物,构建65个TrGA位点饱和诱变(SSM)文库。在实验中使用的诱变引物在下述位置均包含三DNA序列密码子NNS(N=A、C、T、G和S=C或G),所述位置对应于TrGA序列中要被突变(SEQxa0IDxa0NO:2)的密码子并且要在该位置被开始随机掺入核苷酸。每个SSM文库的构建都始于两步PCR扩增,所述PCR扩增利用Gateway正向(pDONR201-FW)和特异的反向诱变引物(表3),和Gateway反向(pDONR201-RV)和特异的正向诱变引物(表2)(诱变引物的等价位置)。根据法恩酶公司(Finnzymes)提供的规程,PCR扩增反应(0.2μM引物,25个循环)使用Phusion高保真DNA聚合酶(法恩酶公司(Finnzymesxa0OY),Espoo,Finland)。简而言之,在48μl新鲜的PCR反应溶液中,加入1μl(SEQxa0IDNO:1)都靶向相同密码子的两种特异PCR混合物的DNA片段,以及引物Gatewayxa0FW和Gatewayxa0RV(英杰生命科学公司(Invitrogen))并混合。该融合PCR扩增(22轮)获得具有特异的随机突变的TrGA密码子,以及两端具有独特的Gateway重组位点的线性表达盒DNA片段。该DNA片段的纯化(
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ntent="drawing" img-format="tif" inline="yes" orientation="portrait" wi="426"/>PCR提纯,英杰生命科学公司(Invitrogen),Carlsbadxa0USA),和与pDONR201(英杰生命科学公司(Invitrogen))的BP重组反应(英杰生命科学公司(Invitrogen),Carlsbad,USA),产生了环状的多聚DNA(进入载体),其随后被转化至大肠杆菌最大效率(Maxxa0efficiency)DH5α(英杰生命科学公司(Invitrogen)),并放置于补充了50μg/mL卡那霉素的2xTY培养基中[Bacto胰蛋白胨(Difco)16g/L,Bacto酵母提取物(Difco)10g/L,NaCLxa05g/L]。表2-用于产生TrGAxa0SSM文库的正向引物引物xa0xa0xa0xa0xa0xa0DNA序列5′至3′xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0SEQxa0IDxa0NOpDONR201-FWxa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0TCGCGTTAACGCTAGCATGGATCTCxa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa010D4Fxa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0TCTGTTGAC
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ntent="drawing" img-format="tif" inline="yes" orientation="portrait" wi="96"/>CCGCTGTCTGCGCTTCACCxa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa071H418Fxa0xa0xa0xa0xa0xa0ACTCCGCTGTCTGCGCTT
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ntent="drawing" img-format="tif" inline="yes" orientation="portrait" wi="96"/>CTGACGTGGTCGTACGCCTxa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa072W421Fxa0xa0xa0xa0xa0xa0TCTGCGCTTCACCTGACG
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ntent="drawing" img-format="tif" inline="yes" orientation="portrait" wi="96"/>TCGTACGCCTCGTTCTTGAxa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa073R433Fxa0xa0xa0xa0xa0xa0TTGACAGCCACGGCCCGT
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ntent="drawing" img-format="tif" inline="yes" orientation="portrait" wi="95"/>GCTGGCATCGTGCCCCCCTxa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa074I436Fxa0xa0xa0xa0xa0xa0ACGGCCCGTCGGGCTGGC
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ntent="drawing" img-format="tif" inline="yes" orientation="portrait" wi="96"/>GTGCCCCCCTCGTGGGCCAxa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa075S451Fxa0xa0xa0xa0xa0xa0AGCGCTAGCACGATCCCC
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ntent="drawing" img-format="tif" inline="yes" orientation="portrait" wi="95"/>ACGTGCTCCGGCGCGTCCGxa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa076表3-用于产生TrGAxa0SSM文库的引物xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0SEQxa0IDxa0引物xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0DNA序列5′至3′xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0NO:pDON201-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引物xa0xa0xa0xa0xa0DNA序列5′至3′xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0NO:N317Rxa0xa0xa0xa0CAAGATACCAAGGGTTGCCSNNGTAGTACACATCCTCTGCxa0xa0xa0xa0123W321Rxa0xa0xa0xa0CAGCAAATGTAGCAAGATASNNAGGGTTGCCGTTGTAGTAxa0xa0xa0xa0124K340Rxa0xa0xa0xa0CCGTGATGGAGCCCGTCTTSNNCCAGACGTAGATGGCATCxa0xa0xa0xa0125K341Rxa0xa0xa0xa0TCACCGTGATGGAGCCCGTSNNCTTCCAGACGTAGATGGCxa0xa0xa0xa0126T350Rxa0xa0xa0xa0CCTGGAAGAAGGCCAGGGASNNGGCGGTCACCGTGATGGAxa0xa0xa0xa0127Q356Rxa0xa0xa0xa0TCACGCCAGGAACAAGCTCSNNGAAGAAGGCCAGGGAGGTxa0xa0xa0xa0128T363Rxa0xa0xa0xa0TGCTGGAGTAGGTCCCGGCSNNCACGCCAGGAACAAGCTCxa0xa0xa0xa0129S368Rxa0xa0xa0xa0TAAAGGTCGAAGAGCTGCTSNNGTAGGTCCCGGCCGTCACxa0xa0xa0xa0130S369Rxa0xa0xa0xa0TGGTAAAGGTCGAAGAGCTSNNGGAGTAGGTCCCGGCCGTxa0xa0xa0xa0131N376Rxa0xa0xa0xa0TCGAGACGGCGTTGATGATSNNGGTAAAGGTCGAAGAGCTxa0xa0xa0xa0132Y395Rxa0xa0xa0xa0GCGAACCGTCGGCGGGGACSNNCTTGGCAGCCTCGCTGAGxa0xa0xa0xa0133A398Rxa0xa0xa0xa0GCTCGGCCAGCGAACCGTCSNNGGGGACGTACTTGGCAGCxa0xa0xa0xa0134S401Rxa0xa0xa0xa0GGTCAAACTGCTCGGCCAGSNNACCGTCGGCGGGGACGTAxa0xa0xa0xa0135R408Rxa0xa0xa0xa0ACAGCGGAGTGCCGCTGTTSNNGTCAAACTGCTCGGCCAGxa0xa0xa0xa0136N409Rxa0xa0xa0xa0CAGACAGCGGAGTGCCGCTSNNGCGGTCAAACTGCTCGGCxa0xa0xa0xa0137T412Rxa0xa0xa0xa0GGTGAAGCGCAGACAGCGGSNNGCCGCTGTTGCGGTCAAAxa0xa0xa0xa0138H418Rxa0xa0xa0xa0AGGCGTACGACCACGTCAGSNNAAGCGCAGACAGCGGAGTxa0xa0xa0xa0139W421Rxa0xa0xa0xa0TCAAGAACGAGGCGTACGASNNCGTCAGGTGAAGCGCAGAxa0xa0xa0xa0140R433Rxa0xa0xa0xa0AGGGGGGCACGATGCCAGCSNNACGGGCCGTGGCTGTCAAxa0xa0xa0xa0141I436Rxa0xa0xa0xa0TGGCCCACGAGGGGGGCACSNNGCCAGCCCGACGGGCCGTxa0xa0xa0xa0142S451Rxa0xa0xa0xa0CGGACGCGCCGGAGCACGTSNNGGGGATCGTGCTAGCGCTxa0xa0xa0xa0143对于每个文库,在37°C孵育过夜后,将克隆重悬在PSS中合并菌落。从合并的大肠杆菌转化体中,利用标准技术分离总质粒(强基因公司(Qiagen))。简而言之,将1μl质粒溶液加入到1μl的pRep3Y目标载体(图1A)溶液中,并根据英杰生命科学公司(Invitrogen)提供的规程,加入LRxa0clonase
TMxa0II酶混合物。产生了环状多聚DNA,如供应商所述将其转化到大肠杆菌最大效率DH5α中。在37°C孵育过夜后,从具有100μg/ml青霉素的2xTY琼脂平板上挑取每个文库96个单个菌落,并在MTP中37°C生长24小时,所述MTP含有具100μg/ml青霉素的的200μLxa02xTY培养基。培养物用于序列分析(ba
seClearxa0B.V.,Leiden,Netherlands)。文库数从1至65不等,除了涉及随机突变的TrGA序列的密码子以外。在选择后,每个文库都包含最多19个TrGA变体。根据生产商的指导(Zymo研究公司(Zymoxa0Research),Orangexa0CA.USA)将这些变体单独转移到粟酒裂殖酵母中。将粟酒裂殖酵母转化体放置在选择培养基(EMM琼脂,Qbiogene,Irvine,USAxa0Cat.No.4110-232)上,在28°C孵育4天。通过在EMM琼脂上划线分离菌落,从转化平板上纯化转化体。实施例2生长条件和样品预处理的描述将粟酒裂殖酵母转化体接种在含有选择培养基(2xEMM-C)的96孔微量滴定板(MTP)中[64.4g/Lxa0EMM培养基(Q百奥基因公司(Qbiogene)Cat.No:4110-032),0.62g/L完全补充混合物(Completexa0SupplementMixture)(CSM-HIS-LEU-TRP,Q百奥基因公司(Qbiogene),Cat.No.4530-122)],在28°C孵育过夜。从孵育过夜的微量滴定板中,将200μl生长的粟酒裂殖酵母培养物接种在100ml摇瓶中的20ml的2xEMM-C液体培养基中,在26°C在Multitron振荡孵育器(Inforsxa0AG,Bottmingen,Switzerland)中280rpm下孵育4天。从生长培养物中取样2ml的粟酒裂殖酵母培养物,在14,000rpm(西格玛公司(Sigma))离心5分钟。将上清液转移至10xa0kDxa0Vivaspinxa0500xa0HT过滤装置中(Viva科学公司(VivaSciencexa0AG),Hannover,德国),在1000g离心25分钟。将渗余物用补充了0.015%Tween-80的50mMxa0NaAcxa0pHxa04.5稀释至初始体积。该溶液用于不同的测定。实施例34种TrGA变体的组合文库的构建(A)进行实验构建携带下列单位点突变组合的TrGA变体:Q172F;Q208N;S211R和V314H。变体的概述显示如下:a)Q172F;Q208Nb)Q172F;S211Rc)Q172F;V314Hd)Q208N;S211Re)Q208N;V314Hf)S211R;V314Hg)Q172F;Q208N;S211Rh)Q172F;Q208N;V314Hi)Q172F;S211R;V314Hj)Q208N;S211R;V314Hk)Q172F;Q208N;S211R;V314H使用
![]()
ntent="drawing" img-format="tif" inline="yes" orientation="portrait" wi="369"/>多位点定向诱变(QCMS)试剂盒(斯莱特因公司(Stratagene))构建文库。用于创建文库的5’磷酸化引物显示在表4中。通过使用HPLC、PAGE或任何其它类型的纯化引物(英杰生命科学公司(Invitrogen)),可以获得全长引物掺入以及引物导致错误显著降低的最佳结果。表4
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ntent="drawing" img-format="tif" inline="no" orientation="portrait" wi="700"/>利用斯莱特因公司(Stratagene)的QCMS试剂盒,使用模板质粒pDONR-TrGA(图2)构建组合文库。根据供应商描述,用反应中使用的改良的引物浓度,构建文库。特别地,将4μlxa0pDONR-TrGA(25-50ng)与11μl无菌蒸馏水、1.5μl的dNTP、2.5μl的10xxa0QCMS-缓冲液、1μl酶混合物和1μl各种突变引物混合物(在每种反应中提高总共100ng的引物)混合。PCR条件是在MJxa0Research热循环仪中,使用薄壁的0.2mlxa0PCR管,在95°C下1分钟,然后进行30个循环的在95°C下1分钟、55°C下1分钟和65°C下6分钟。用来自QCMS试剂盒的1μl的Dpn1在37°C孵育过夜,消化反应产物。使用PCR纯化试剂盒(强基因公司(Qiagen))进行样品纯化,并在37°C用Dpn1(斯莱特因公司(Stratagene))进行1小时的第二轮消化。将反应混合物转化到大肠杆菌最大效率DH5α(英杰生命科学公司(Invitrogen))中,并放置到选择性琼脂上(补充了50μg卡那霉素/mL的2xTY)。在37°C孵育过夜后,挑取96个单个菌落进行序列分析(ba
seClearxa0B.V.,Leiden,Netherlands)。克隆组合变体,并如下述和WO06/060062所述,在里氏木霉宿主菌株中表达。(B)还通过Geneart公司(Regensburg,德国)合成生产了其它6个组合文库(表5),测试热稳定性,以及如本文所述在乙醇和增甜剂用途测定中测试热稳定性。表5重组文库
xa0xa01
D24E,L/I43F,R/D44H,N/F175H/V181K,L/V314D,H,K/T363R
xa0xa02
D24L,W,Y/Q208F/I292F,L,N,V/G294A,I,Q/K297A/Y310F,Q,R
xa0xa03
V181F,K,L/E243A,N,M,R,y/I292F,L,N,V/K297A,D,H,M,N,Q/
N317H/Y395Q,R
xa0xa04
D24E,L,Y/V181F,K,L/Q208C/F/G294A,I,Q/T363R/N376Q/
N409K,W
xa0xa05
D24E,L,Y/V181F,K,L/I292F,L,N,V/G294A,I,Q/E243A,M,N,R,Y/
N409K,W
xa0xa06
I43R/E243A,M,N,R,Y/I292F,L,N,V/G294A/
K297A,D,H,M,N,Q,S,R,W,Y
实施例4具有改善的热稳定性的变体在所述条件下的亲本TrGA分子具有在15和44%之间的残留活性(日常变动)。基于同一批次的TrGA热稳定性计算性能指数。性能指数是商值PI=(变体残留活性)/(TrGA残留活性)。性能指数>1表示改善的稳定性。具有大于1.0的热稳定性能指数的变体显示在下表6中。表6-热稳定性筛选
xa0xa0变体
xa0xa0PI热
xa0xa0稳定性,60
xa0xa0°C,pHxa04.5
|
xa0xa0D4P
xa0xa01.05
xa0xa0I12E
xa0xa01.09
xa0xa0I12Y
xa0xa01.40
xa0xa0D24L
xa0xa01.09
xa0xa0D24W
xa0xa01.13
xa0xa0D24Y
xa0xa01.03
xa0xa0I43R
xa0xa01.28
xa0xa0D44N
xa0xa01.06
xa0xa0D44Q
xa0xa01.10
xa0xa0Q75N
xa0xa01.09
xa0xa0R76K
xa0xa01.03
xa0xa0N146D
xa0xa01.20
xa0xa0N146E
xa0xa01.24
xa0xa0N146L
xa0xa01.10
xa0xa0N146V
xa0xa01.28
xa0xa0N146W
xa0xa01.17
xa0xa0Q148D
xa0xa01.02
xa0xa0F175I
xa0xa01.02
xa0xa0F175Y
xa0xa01.06
xa0xa0E180A
xa0xa01.41
xa0xa0E180D
xa0xa01.02
xa0xa0E180G
xa0xa01.13
xa0xa0E180I
xa0xa01.41
xa0xa0E180L
xa0xa01.38
xa0xa0E180M
xa0xa01.10
xa0xa0E180N
xa0xa01.27
xa0xa0E180Q
xa0xa01.72
xa0xa0E180R
xa0xa01.59
xa0xa0E180V
xa0xa01.08
xa0xa0E180W
xa0xa01.30
xa0xa0E180Y
xa0xa01.31
xa0xa0V181I
xa0xa01.20
xa0xa0V181K
xa0xa01.12
xa0xa0V181L
xa0xa01.06
xa0xa0V181Q
xa0xa01.09
xa0xa0V181R
xa0xa01.07
xa0xa0Q208F
xa0xa01.06
xa0xa0Q208T
xa0xa01.17
xa0xa0Q208V
xa0xa01.15
xa0xa0S211D
xa0xa01.10
xa0xa0变体
xa0xa0PI热
xa0xa0稳定性,60
xa0xa0°C,pHxa04.5
|
xa0xa0S211E
xa0xa01.02
xa0xa0S211I
xa0xa01.31
xa0xa0S211M
xa0xa01.90
xa0xa0E243A
xa0xa01.19
xa0xa0E243H
xa0xa01.04
xa0xa0E243M
xa0xa01.53
xa0xa0E243N
xa0xa01.35
xa0xa0E243P
xa0xa01.06
xa0xa0E243R
xa0xa01.21
xa0xa0E243S
xa0xa01.09
xa0xa0E243T
xa0xa01.48
xa0xa0E243Y
xa0xa01.43
xa0xa0I292F
xa0xa01.17
xa0xa0I292L
xa0xa01.10
xa0xa0I292N
xa0xa01.31
xa0xa0I292V
xa0xa01.02
xa0xa0G294A
xa0xa01.30
xa0xa0G294C
xa0xa01.41
xa0xa0G294D
xa0xa01.31
xa0xa0G294E
xa0xa01.34
xa0xa0G294H
xa0xa01.17
xa0xa0G294I
xa0xa02.15
xa0xa0G294L
xa0xa02.01
xa0xa0G294P
xa0xa01.13
xa0xa0G294Q
xa0xa01.91
xa0xa0G294R
xa0xa01.34
xa0xa0G294V
xa0xa01.10
xa0xa0K297A
xa0xa01.47
xa0xa0K297C
xa0xa01.10
xa0xa0K297D
xa0xa01.50
xa0xa0K297F
xa0xa01.24
xa0xa0K297G
xa0xa01.25
xa0xa0K297H
xa0xa01.63
xa0xa0K297L
xa0xa01.62
xa0xa0K297M
xa0xa01.62
xa0xa0K297N
xa0xa01.87
xa0xa0K297Q
xa0xa01.82
xa0xa0K297R
xa0xa01.29
xa0xa0K297S
xa0xa01.22
xa0xa0K297T
xa0xa01.33
xa0xa0变体
xa0xa0PI热
xa0xa0稳定性,60
xa0xa0°C,pHxa04.5
|
xa0xa0K297V
xa0xa01.10
xa0xa0K297W
xa0xa01.85
xa0xa0K297Y
xa0xa01.71
xa0xa0R309S
xa0xa01.08
xa0xa0Y310C
xa0xa01.06
xa0xa0Y310F
xa0xa01.35
xa0xa0Y310L
xa0xa01.11
xa0xa0Y310Q
xa0xa01.40
xa0xa0Y310R
xa0xa01.61
xa0xa0Y315E
xa0xa01.24
xa0xa0Y315H
xa0xa01.48
xa0xa0Y315L
xa0xa01.35
xa0xa0Y315N
xa0xa01.17
xa0xa0Y315P
xa0xa01.19
xa0xa0Y315Q
xa0xa01.43
xa0xa0Y315T
xa0xa01.34
xa0xa0Y316D
xa0xa01.06
xa0xa0N317H
xa0xa01.26
xa0xa0N317Q
xa0xa01.09
xa0xa0K340H
xa0xa01.02
xa0xa0K340R
xa0xa01.09
xa0xa0K341I
xa0xa01.10
xa0xa0K341V
xa0xa01.07
xa0xa0T350G
xa0xa01.08
xa0xa0T350P
xa0xa01.08
xa0xa0T350S
xa0xa01.33
xa0xa0Q356L
xa0xa01.20
xa0xa0T363N
xa0xa01.30
xa0xa0S368C
xa0xa01.12
xa0xa0S368E
xa0xa01.07
xa0xa0S368F
xa0xa01.16
xa0xa0S368H
xa0xa01.26
xa0xa0S368I
xa0xa01.15
xa0xa0S368L
xa0xa01.33
xa0xa0S368N
xa0xa01.21
xa0xa0S368P
xa0xa01.05
xa0xa0S368Q
xa0xa01.10
xa0xa0S368R
xa0xa01.14
xa0xa0S368T
xa0xa01.15
xa0xa0S368W
xa0xa01.16
xa0xa0S369A
xa0xa01.22
xa0xa0S369D
xa0xa01.05
xa0xa0S369F
xa0xa01.20
xa0xa0S369G
xa0xa01.05
xa0xa0S369K
xa0xa01.12
xa0xa0变体
xa0xa0PI热
xa0xa0稳定性,60
xa0xa0°C,pHxa04.5
|
xa0xa0S369L
xa0xa01.49
xa0xa0S369M
xa0xa01.36
xa0xa0S369N
xa0xa01.25
xa0xa0S369P
xa0xa01.16
xa0xa0S369R
xa0xa01.12
xa0xa0S369T
xa0xa01.25
xa0xa0N376F
xa0xa01.12
xa0xa0N376G
xa0xa01.26
xa0xa0N376H
xa0xa01.21
xa0xa0N376K
xa0xa01.40
xa0xa0N376L
xa0xa01.34
xa0xa0N376P
xa0xa01.05
xa0xa0N376Q
xa0xa01.11
xa0xa0N376S
xa0xa01.09
xa0xa0N376V
xa0xa01.19
xa0xa0N376W
xa0xa01.12
xa0xa0N376Y
xa0xa01.05
xa0xa0Y395A
xa0xa01.05
xa0xa0Y395C
xa0xa01.02
xa0xa0Y395F
xa0xa01.03
xa0xa0Y395G
xa0xa01.13
xa0xa0Y395H
xa0xa01.10
xa0xa0Y395L
xa0xa01.50
xa0xa0Y395N
xa0xa01.20
xa0xa0Y395Q
xa0xa01.18
xa0xa0Y395R
xa0xa01.14
xa0xa0Y395S
xa0xa01.13
xa0xa0Y395T
xa0xa01.04
xa0xa0A398C
xa0xa01.10
xa0xa0A398D
xa0xa01.39
xa0xa0A398F
xa0xa01.05
xa0xa0A398G
xa0xa01.17
xa0xa0A398H
xa0xa01.33
xa0xa0A398I
xa0xa01.41
xa0xa0A398K
xa0xa01.47
xa0xa0A398L
xa0xa01.44
xa0xa0A398N
xa0xa01.23
xa0xa0A398P
xa0xa01.38
xa0xa0A398Q
xa0xa01.43
xa0xa0A398R
xa0xa01.59
xa0xa0A398S
xa0xa01.14
xa0xa0A398T
xa0xa01.25
xa0xa0A398V
xa0xa01.29
xa0xa0A398W
xa0xa01.45
xa0xa0A398Y
xa0xa01.38
xa0xa0变体
xa0xa0PI热
xa0xa0稳定性,60
xa0xa0°C,pHxa04.5
|
xa0xa0S401A
xa0xa01.12
xa0xa0S401E
xa0xa01.08
xa0xa0S401I
xa0xa01.05
xa0xa0S401N
xa0xa01.12
xa0xa0S401P
xa0xa01.15
xa0xa0S401R
xa0xa01.25
xa0xa0S401T
xa0xa01.26
xa0xa0S401V
xa0xa01.18
xa0xa0R408A
xa0xa01.14
xa0xa0R408E
xa0xa01.41
xa0xa0R408G
xa0xa01.15
xa0xa0R408H
xa0xa01.12
xa0xa0R408I
xa0xa01.19
xa0xa0R408K
xa0xa01.80
xa0xa0R408L
xa0xa01.55
xa0xa0R408N
xa0xa01.09
xa0xa0R408Q
xa0xa01.23
xa0xa0R408S
xa0xa01.17
xa0xa0变体
xa0xa0PI热
xa0xa0稳定性,60
xa0xa0°C,pHxa04.5
|
xa0xa0N409A
xa0xa01.25
xa0xa0N409C
xa0xa01.18
xa0xa0N409D
xa0xa01.21
xa0xa0N409E
xa0xa01.27
xa0xa0N409F
xa0xa01.32
xa0xa0N409G
xa0xa01.14
xa0xa0N409H
xa0xa01.29
xa0xa0N409I
xa0xa01.56
xa0xa0N409K
xa0xa01.44
xa0xa0N409L
xa0xa01.57
xa0xa0N409M
xa0xa01.17
xa0xa0N409Q
xa0xa01.03
xa0xa0N409R
xa0xa01.29
xa0xa0N409V
xa0xa01.11
xa0xa0N409W
xa0xa01.58
xa0xa0T412L
xa0xa01.10
xa0xa0S451R
xa0xa01.01
实施例5乙醇筛选测定的高性能变体在乙醇筛选测定中利用上述测定测试变体。表7显示了对与亲本TrGAPI相比,具有性能指数(PI)>1.0的变体进行筛选测定的结果、PI是比活(活性/mg酶)的测量值。比活的PI是“变体比活/WT比活”的商值。比活的PI是1.0,并且具有PI>1.0的变体具有大于亲本TrGA的比活。比活是乙醇筛选测定测量的活性除以上述Bradford测定获得的结果。表7-乙醇筛选
xa0xa0变体
xa0xa0P.I.
xa0xa032°C,pHxa04
|
xa0xa0D4A
xa0xa01.07
xa0xa0D4C
xa0xa01.08
xa0xa0D4E
xa0xa01.23
xa0xa0D4L
xa0xa01.34
xa0xa0D4R
xa0xa01.18
xa0xa0D4S
xa0xa01.17
xa0xa0F5C
xa0xa01.35
xa0xa0I12L
xa0xa01.19
xa0xa0I12R
xa0xa01.13
xa0xa0D24E
xa0xa01.60
xa0xa0D24L
xa0xa01.19
xa0xa0D24W
xa0xa01.03
xa0xa0D24Y
xa0xa01.14
xa0xa0F29A
xa0xa01.05
xa0xa0F29C
xa0xa01.12
xa0xa0F29D
xa0xa01.20
xa0xa0F29E
xa0xa01.05
xa0xa0F29I
xa0xa01.26
xa0xa0F29L
xa0xa01.42
xa0xa0F29Q
xa0xa01.01
xa0xa0F29S
xa0xa01.07
xa0xa0F29V
xa0xa01.06
xa0xa0I43D
xa0xa01.14
xa0xa0I43F
xa0xa01.33
xa0xa0I43R
xa0xa01.21
xa0xa0I43Y
xa0xa01.05
xa0xa0D44E
xa0xa01.37
xa0xa0D44F
xa0xa01.07
xa0xa0D44G
xa0xa01.03
xa0xa0D44H
xa0xa01.11
xa0xa0D44K
xa0xa01.09
xa0xa0D44N
xa0xa01.07
xa0xa0D44S
xa0xa01.08
xa0xa0D44Y
xa0xa01.07
xa0xa0Y70E
xa0xa01.02
xa0xa0Y70G
xa0xa01.06
xa0xa0Y70K
xa0xa01.01
xa0xa0Y70M
xa0xa01.36
xa0xa0Y70P
xa0xa01.15
xa0xa0Y70R
xa0xa01.40
xa0xa0Y70S
xa0xa01.04
xa0xa0Q75A
xa0xa01.10
xa0xa0Q75K
xa0xa01.77
xa0xa0R76K
xa0xa01.06
xa0xa0变体
xa0xa0P.I.
xa0xa032°C,pHxa04
xa0xa0R76L
xa0xa01.11
xa0xa0R76M
xa0xa01.13
xa0xa0R76N
xa0xa01.02
xa0xa0R76T
xa0xa01.04
xa0xa0R76V
xa0xa01.05
xa0xa0R76W
xa0xa01.02
xa0xa0R76Y
xa0xa01.05
xa0xa0D100A
xa0xa01.08
xa0xa0D100I
xa0xa01.14
xa0xa0D100L
xa0xa01.03
xa0xa0D100M
xa0xa01.12
xa0xa0D100N
xa0xa01.06
xa0xa0D100P
xa0xa01.09
xa0xa0D100Q
xa0xa01.14
xa0xa0D100T
xa0xa01.06
xa0xa0D100W
xa0xa01.19
xa0xa0D100Y
xa0xa01.05
xa0xa0N119E
xa0xa01.02
xa0xa0N119F
xa0xa01.03
xa0xa0N119Y
xa0xa01.28
xa0xa0N146C
xa0xa01.11
xa0xa0N146E
xa0xa01.02
xa0xa0N146G
xa0xa01.11
xa0xa0N146H
xa0xa01.07
xa0xa0N146K
xa0xa01.06
xa0xa0Q148H
xa0xa01.10
xa0xa0Q148N
xa0xa01.05
xa0xa0Q148V
xa0xa01.18
xa0xa0Q148W
xa0xa01.05
xa0xa0Q148Y
xa0xa01.16
xa0xa0Y169D
xa0xa01.18
xa0xa0Y169F
xa0xa01.10
xa0xa0Y169H
xa0xa01.05
xa0xa0Y169R
xa0xa01.02
xa0xa0Q172E
xa0xa01.08
xa0xa0Q172G
xa0xa01.05
xa0xa0Q172R
xa0xa01.22
xa0xa0Q172S
xa0xa01.03
xa0xa0F175C
xa0xa01.18
xa0xa0F175H
xa0xa01.26
xa0xa0F175T
xa0xa01.28
xa0xa0F175W
xa0xa01.16
xa0xa0F175Y
xa0xa01.05
xa0xa0V181F
xa0xa01.28
xa0xa0变体
xa0xa0P.I.
xa0xa032°C,pHxa04
|
xa0xa0V181K
xa0xa01.35
xa0xa0V181L
xa0xa01.37
xa0xa0V181R
xa0xa01.01
xa0xa0Q208A
xa0xa01.22
xa0xa0Q208C
xa0xa01.17
xa0xa0Q208F
xa0xa01.12
xa0xa0Q208H
xa0xa01.02
xa0xa0Q208I
xa0xa01.02
xa0xa0Q208L
xa0xa01.32
xa0xa0S211A
xa0xa01.30
xa0xa0S211E
xa0xa01.30
xa0xa0S211G
xa0xa01.05
xa0xa0S211L
xa0xa01.04
xa0xa0S211M
xa0xa01.05
xa0xa0S211R
xa0xa01.34
xa0xa0S211W
xa0xa01.07
xa0xa0S211Y
xa0xa01.08
xa0xa0E243A
xa0xa01.23
xa0xa0E243L
xa0xa01.20
xa0xa0E243M
xa0xa01.26
xa0xa0E243N
xa0xa01.28
xa0xa0E243R
xa0xa01.31
xa0xa0E243Y
xa0xa01.25
xa0xa0I292F
xa0xa01.23
xa0xa0I292H
xa0xa01.04
xa0xa0I292L
xa0xa01.21
xa0xa0I292N
xa0xa01.27
xa0xa0I292R
xa0xa01.02
xa0xa0I292V
xa0xa01.24
xa0xa0G294A
xa0xa01.91
xa0xa0G294I
xa0xa01.92
xa0xa0G294Q
xa0xa01.99
xa0xa0K297A
xa0xa01.82
xa0xa0K297D
xa0xa01.87
xa0xa0K297H
xa0xa01.79
xa0xa0K297M
xa0xa01.91
xa0xa0K297N
xa0xa01.87
xa0xa0K297Q
xa0xa01.85
xa0xa0K297R
xa0xa01.71
xa0xa0K297S
xa0xa01.72
xa0xa0K297W
xa0xa01.70
xa0xa0K297Y
xa0xa01.80
xa0xa0R309L
xa0xa01.43
xa0xa0Y310F
xa0xa01.05
xa0xa0Y310Q
xa0xa01.16
xa0xa0Y310R
xa0xa01.24
xa0xa0变体
xa0xa0P.I.
xa0xa032°C,pHxa04
xa0xa0V314D
xa0xa01.10
xa0xa0V314F
xa0xa01.04
xa0xa0V314H
xa0xa01.31
xa0xa0V314K
xa0xa01.08
xa0xa0V314L
xa0xa01.02
xa0xa0V314N
xa0xa01.05
xa0xa0V314R
xa0xa01.06
xa0xa0Y316R
xa0xa01.42
xa0xa0Y316W
xa0xa01.05
xa0xa0N317H
xa0xa01.14
xa0xa0N317K
xa0xa01.02
xa0xa0N317S
xa0xa01.03
xa0xa0N317T
xa0xa01.23
xa0xa0K340D
xa0xa01.33
xa0xa0K340T
xa0xa01.16
xa0xa0K341D
xa0xa01.04
xa0xa0K341F
xa0xa01.64
xa0xa0K341G
xa0xa01.64
xa0xa0K341L
xa0xa01.04
xa0xa0K341N
xa0xa01.05
xa0xa0K341S
xa0xa01.06
xa0xa0T350A
xa0xa01.56
xa0xa0T350D
xa0xa01.04
xa0xa0T350E
xa0xa01.59
xa0xa0T350H
xa0xa01.03
xa0xa0T350N
xa0xa01.06
xa0xa0T350Q
xa0xa01.05
xa0xa0T350R
xa0xa01.02
xa0xa0Q356D
xa0xa01.69
xa0xa0Q356E
xa0xa01.07
xa0xa0Q356H
xa0xa01.03
xa0xa0Q356K
xa0xa01.03
xa0xa0T363A
xa0xa01.04
xa0xa0T363C
xa0xa01.54
xa0xa0T363G
xa0xa01.02
xa0xa0T363H
xa0xa01.09
xa0xa0T363N
xa0xa01.02
xa0xa0T363R
xa0xa01.61
xa0xa0T363V
xa0xa01.05
xa0xa0T363W
xa0xa01.08
xa0xa0S368D
xa0xa01.11
xa0xa0S368F
xa0xa01.08
xa0xa0S368H
xa0xa01.04
xa0xa0S368L
xa0xa01.07
xa0xa0S368M
xa0xa01.03
xa0xa0S368N
xa0xa01.02
xa0xa0变体
xa0xa0P.I.
xa0xa032°C,pHxa04
|
xa0xa0S368W
xa0xa01.24
xa0xa0S369F
xa0xa01.68
xa0xa0S369M
xa0xa01.04
xa0xa0S369T
xa0xa01.05
xa0xa0N376G
xa0xa01.05
xa0xa0N376H
xa0xa01.10
xa0xa0N376Q
xa0xa01.16
xa0xa0N376S
xa0xa01.06
xa0xa0N376T
xa0xa01.12
xa0xa0N376V
xa0xa01.64
xa0xa0Y395A
xa0xa01.02
xa0xa0Y395C
xa0xa01.05
xa0xa0Y395G
xa0xa01.02
xa0xa0Y395Q
xa0xa01.63
xa0xa0Y395R
xa0xa01.20
xa0xa0Y395S
xa0xa01.09
xa0xa0A398D
xa0xa01.05
xa0xa0A398P
xa0xa01.03
xa0xa0S401A
xa0xa01.04
xa0xa0变体
xa0xa0P.I.
xa0xa032°C,pHxa04
xa0xa0S401D
xa0xa01.01
xa0xa0S401G
xa0xa01.04
xa0xa0S401N
xa0xa01.02
xa0xa0S401V
xa0xa01.06
xa0xa0N409K
xa0xa01.30
xa0xa0N409L
xa0xa01.04
xa0xa0N409W
xa0xa01.31
xa0xa0T412A
xa0xa01.04
xa0xa0T412G
xa0xa01.06
xa0xa0T412K
xa0xa01.05
xa0xa0R433Q
xa0xa01.16
xa0xa0I436A
xa0xa01.32
xa0xa0I436H
xa0xa01.02
xa0xa0I436T
xa0xa01.03
xa0xa0S451A
xa0xa01.03
xa0xa0S451M
xa0xa01.28
xa0xa0S451T
xa0xa01.09
xa0xa0S451Y
xa0xa01.03
实施例6增甜剂筛选测定的高性能变体在增甜剂筛选测定中如上所述测试变体。表8显示了筛选测定的结果,其中显示了与亲本TrGAxa0PI相比,具有性能指数(PI)>1.00的变体。PI是比活的测量值(活性/mg酶)。比活的PI是“变体比活/WT比活”的商值。比活的PI是1.0且具有PI>1.0的变体具有大于亲本TrGA的比活。表8-增甜剂筛选
xa0xa0变体
xa0xa0P.I.60°C,
xa0xa0pHxa04.5
|
xa0xa0D4E
xa0xa01.09
xa0xa0D4L
xa0xa01.03
xa0xa0D4S
xa0xa01.07
xa0xa0D24E
xa0xa01.45
xa0xa0变体
xa0xa0P.I.60°C,
xa0xa0pHxa04.5
xa0xa0D24L
xa0xa01.31
xa0xa0D24Y
xa0xa01.01
xa0xa0I43D
xa0xa01.05
xa0xa0I43F
xa0xa01.31
xa0xa0I43R
xa0xa01.28
xa0xa0变体
xa0xa0P.I.60°C,
xa0xa0pHxa04.5
|
xa0xa0D44E
xa0xa01.09
xa0xa0D44H
xa0xa01.12
xa0xa0D44N
xa0xa01.31
xa0xa0Y70F
xa0xa01.26
xa0xa0Y70L
xa0xa01.22
xa0xa0Q75K
xa0xa01.12
xa0xa0R76K
xa0xa01.11
xa0xa0R76M
xa0xa01.03
xa0xa0R76P
xa0xa01.13
xa0xa0R76T
xa0xa01.11
xa0xa0R76W
xa0xa01.07
xa0xa0D100Y
xa0xa01.04
xa0xa0N119E
xa0xa01.12
xa0xa0N119Y
xa0xa01.01
xa0xa0N146D
xa0xa01.05
xa0xa0N146E
xa0xa01.11
xa0xa0Q148D
xa0xa01.02
xa0xa0Q148W
xa0xa01.05
xa0xa0Q172H
xa0xa01.05
xa0xa0Q172Y
xa0xa01.03
xa0xa0F175H
xa0xa01.42
xa0xa0F175Y
xa0xa01.11
xa0xa0V181A
xa0xa01.10
xa0xa0V181F
xa0xa01.01
xa0xa0V181K
xa0xa01.43
xa0xa0V181L
xa0xa01.42
xa0xa0Q208C
xa0xa01.08
xa0xa0Q208F
xa0xa01.20
xa0xa0Q208H
xa0xa01.11
xa0xa0Q208L
xa0xa01.03
xa0xa0Q208N
xa0xa01.03
xa0xa0Q208S
xa0xa01.06
xa0xa0Q208T
xa0xa01.12
xa0xa0S211H
xa0xa01.16
xa0xa0S211M
xa0xa01.16
xa0xa0S211R
xa0xa01.34
xa0xa0S211W
xa0xa01.09
xa0xa0E243A
xa0xa01.06
xa0xa0E243F
xa0xa01.01
xa0xa0E243N
xa0xa01.05
xa0xa0E243R
xa0xa01.14
xa0xa0E243S
xa0xa01.09
xa0xa0E243Y
xa0xa01.07
xa0xa0R245A
xa0xa01.01
xa0xa0I292N
xa0xa01.04
xa0xa0I292V
xa0xa01.12
xa0xa0变体
xa0xa0P.I.60°C,
xa0xa0pHxa04.5
xa0xa0G294A
xa0xa01.06
xa0xa0G294Q
xa0xa01.02
xa0xa0K297A
xa0xa01.04
xa0xa0K297D
xa0xa01.10
xa0xa0K297Q
xa0xa01.07
xa0xa0V314D
xa0xa01.22
xa0xa0V314H
xa0xa01.85
xa0xa0V314K
xa0xa01.34
xa0xa0V314L
xa0xa01.13
xa0xa0V314N
xa0xa01.08
xa0xa0V314R
xa0xa01.20
xa0xa0V314Y
xa0xa01.05
xa0xa0Y316R
xa0xa01.20
xa0xa0N317H
xa0xa01.25
xa0xa0N317K
xa0xa01.03
xa0xa0K340D
xa0xa01.21
xa0xa0K340E
xa0xa01.05
xa0xa0K341D
xa0xa01.08
xa0xa0K341G
xa0xa01.22
xa0xa0K341L
xa0xa01.08
xa0xa0K341N
xa0xa01.08
xa0xa0K341S
xa0xa01.12
xa0xa0T350H
xa0xa01.03
xa0xa0T350L
xa0xa01.04
xa0xa0Q356D
xa0xa01.31
xa0xa0Q356E
xa0xa01.04
xa0xa0Q356K
xa0xa01.05
xa0xa0T363C
xa0xa01.08
xa0xa0T363G
xa0xa01.04
xa0xa0T363N
xa0xa01.02
xa0xa0T363R
xa0xa01.50
xa0xa0S368G
xa0xa01.04
xa0xa0S368M
xa0xa01.03
xa0xa0N376G
xa0xa01.02
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xa0xa01.01
xa0xa0A398H
xa0xa01.03
xa0xa0A398S
xa0xa01.03
xa0xa0S401A
xa0xa01.01
xa0xa0N409K
xa0xa01.19
xa0xa0N409T
xa0xa01.02
xa0xa0N409W
xa0xa01.01
xa0xa0T412G
xa0xa01.06
xa0xa0T412S
xa0xa01.03
xa0xa0I436D
xa0xa01.02
xa0xa0I436Q
xa0xa01.06
xa0xa0变体
xa0xa0P.I.60°C,
xa0xa0pHxa04.5
|
xa0xa0I436T
xa0xa01.16
xa0xa0S451D
xa0xa01.01
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xa0xa01.09
xa0xa0变体
xa0xa0P.I.60°C,
xa0xa0pHxa04.5
xa0xa0S451F
xa0xa01.02
xa0xa0S451H
xa0xa01.11
xa0xa0S451T
xa0xa01.11
实施例7载体构建和转化到里氏木霉宿主细胞中A.含有编码变体GA的多核苷酸的表达载体的构建将包含DNA序列SEQxa0IDxa0NO:4的TrGA表达盒克隆到pDONR
TM201中,其是
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ntent="drawing" img-format="tif" inline="yes" orientation="portrait" wi="282"/>进入载体(英杰生命科学公司(Invitrogen),Carlsbad,CA,USA)。通过
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ntent="drawing" img-format="tif" inline="yes" orientation="portrait" wi="280"/>LR重组反应将TrGA表达盒克隆到Gateway相容性目标载体pTrex3g-DEST(图5)中。pTrex3g-TrGA表达载体(图5)使得在里氏木霉宿主中能够表达TrGA蛋白质(SEQxa0IDxa0NO:2)。构建载体,其包括编码至少下列变体的修饰的TrGAxa0cDNA:(1)V314H;(2)S211R;(3)Q208N和(4)Q172F。B.转化使用粒子轰击,通过PDS-1000/Helium系统(百奥雷得公司(BioRad)Cat.No.165-02257),将含有变体GA的表达载体转化到来自RL-P37(IA52)并且具有多种基因缺失(Δcbh1、Δcbh2、Δegl1、Δegl2)的里氏木霉宿主菌株中。规程概述如下,还参考WOxa005/001036的实施例6和11。制备来自里氏木霉菌株的孢子悬液(约5x10
8孢子/ml)。将100μl-200μl的孢子悬液涂布在基本培养基(MM)乙酰胺培养基的平板中央。(MM乙酰胺培养基具有下列组成:0.6g/L乙酰胺;1.68g/Lxa0CsCl;20g/L葡萄糖;20g/Lxa0KH
2PO
4;0.6g/Lxa0CaCl
2·2H
2O;1ml/Lxa01000X痕量元素溶液;20g/L琼脂;和pHxa05.5。1ml/Lxa0400X痕量元素盐溶液:柠檬酸175g/L,FeSO
4·7H
2Oxa0200g/L,ZnSO
4·7H
2Oxa016g/L,CuSO
4·5H
2Oxa03.2g/L,MnSO
4·H
2Oxa01.4g/L,H
3BO
3xa00.8g/L)。使孢子悬液在MM乙酰胺培养基的表面干燥。按生产商的说明进行转化。简而言之,将60mg的M10钨颗粒置于微离心管中。加入1mL乙醇,静置15分钟。颗粒在15,000rpm离心15秒。去除乙醇,在加入1mL的50%(v/v)无菌甘油前,用无菌dH
2O洗涤颗粒3次。将25μl钨微粒悬液置于微离心管中。当持续旋转时,加入下列成分:0.5-5μl(100-200ng/μl)质粒DNA,25μl的2.5Mxa0CaCl
2和10μl的0.1M亚精胺。颗粒离心3秒。去除上清液,用200μl的70%(v/v)乙醇洗涤颗粒,离心3秒。去除上清液,加入24μlxa0100%乙醇,吸液混合,将管置于超声波浴中,移去8μl颗粒的等分试样,将其放在干燥器中的巨载体盘中央。一旦钨/DNA悬液干燥,就将巨载体盘与具有孢子的MM乙酰胺平板一起放于轰击室中,根据生产商的指导实施轰击过程。在用钨/DNA颗粒轰击平板孢子后,在28°C孵育平板。在4天后,将转化的菌落挑取到MM乙酰胺的新鲜平板上(
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ntent="drawing" img-format="tif" inline="yes" orientation="portrait" wi="217"/>等人,(1987)Genexa061:155-164)。C.在转化细胞中证实表达的变体TrGA的GA活性在MM乙酰胺平板上生长5天后,将表现出稳定形态的转化体接种到含有30mlxa0Proflo培养基的250ml摇瓶中。(Proflo培养基含有:30g/Lα-乳糖;6.5g/L(NH
4)
2SO
4;2g/Lxa0KH
2PO
4;0.3g/Lxa0MgSO
4·7H
2O;0.2g/LCaCl
2·2H
2O;1ml/Lxa0400X痕量元素盐溶液:柠檬酸175g/L,FeSO
4·7H
2O200g/L,ZnSO
4·7H
2Oxa016g/L,CuSO
4·5H
2Oxa03.2g/L,MnSO
4·H
2Oxa01.4g/L,H
3BO
3xa00.8g/L;2ml/Lxa010%xa0Tweenxa080;22.5g/Lxa0ProFlo棉籽粉(Traders蛋白质公司,Memphis,TN);0.72g/Lxa0CaCO
3)。在28°C和140rpm生长2天后,将10%的Proflo培养物转移到含有30ml乳糖固定的培养基(Lactosexa0Definedxa0Media)的250ml摇瓶中。乳糖固定的培养基的组成如下:5g/L(NH
4)
2SO
4;33g/Lxa01,4-哌嗪双(丙磺酸)缓冲液;9g/L酪蛋白氨基酸;4.5g/Lxa0KH
2PO
4;1.0g/Lxa0MgSO
4·7H
2O;5ml/Lxa0Mazuxa0DF60-P消泡剂(麦阻化学公司(Mazurxa0Chemicals),IL);1000X痕量元素溶液;pHxa05.5;在灭菌后向培养基加入40ml/L的40%(w/v)乳糖溶液。乳糖固定的培养基摇瓶在28°C,140rpm下孵育4-5天。将培养上清液的样品与含有还原剂的合适体积的2X上样缓冲液混合。通过离心去除菌丝体,分析上清液的总蛋白(BCA蛋白质测定试剂盒,Pierce公司Cat.No.23225)。使用pNPG作为底物(Sigmaxa0N-1377),利用对硝基苯-α-D-吡喃葡萄糖苷(pNPG)测定测量GA活性。在该测定中,测量了葡糖淀粉酶催化对硝基苯-α-D-吡喃葡萄糖苷(pNPG)水解为葡萄糖和对硝基酚的能力。在碱性pH下,硝基酚形成黄色,这与葡糖淀粉酶活性成比例,在405nm下监控,并与GAU酶标测量比较(Elder,M.T.和Montgomeryxa0R.S.,Glucoamylasexa0activityxa0inxa0industrialxa0enzymexa0preparationsxa0usingcolorimetricxa0enzymaticxa0method,Journalxa0ofxa0AOACxa0International,卷78(2),1995)。一GAU被定义为产生1gm还原糖的酶量,其是按照pH4.2和60°C下每小时从可溶性淀粉底物产生的葡萄糖(4%ds)而被计算的。在
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ntent="drawing" img-format="tif" inline="yes" orientation="portrait" wi="302"/>Novexxa010%xa0Bis-Trisxa0Gel上,使用MESxa0SDS运行缓冲液(英杰生命科学公司(Invitrogen),Carlsbad,CA,USA),通过PAGE电泳确定蛋白质谱。实施例8选定变体对可溶性淀粉的小规模应用测试表达单个变体a)V314H、b)S211R、c)Q172F和d)Q208N的里氏木霉宿主菌株,在34°C,pHxa03.5下,在营养培养基中生长在补料分批的14L发酵罐中,所述营养培养基包括葡萄糖(Cerelosexa0DE99),KH
2PO
4,MgSO
4·7H
2O,(NH
4)
2SO
4,CaCl
2·2H
2O,痕量元素和Mazu消泡剂(DF6000K)。在耗尽葡萄糖后,将生长温度和pH分别调至28°C和4.0。通过过滤去除细胞材料,收集培养上清液,浓缩至含有大于90%葡糖淀粉酶作为总蛋白。确定在pH4.3,32°C和60°C下在可溶性马铃薯淀粉上葡萄糖生产的多种动力学性质,并与野生型TrGA比较。与野生型(TrGA)相比,四个变体的每一个都表现出增加的Vmax(uM葡萄糖/秒)值,提示升高的催化速率(kcat(秒
-1))。图6显示了每个测试温度下两一式两份的V
max。实施例9确定变体EtOH生产性能的方法利用新型小规模乙醇用途测试,对鉴定为比亲本TrGA具有更高性能指数的变体(参见表7/8)实施筛选的验证。选择自点评估(sitexa0e
valuation)和组合文库(表9)的24个变体,将它们直接转化进里氏木霉中用于大规模表达和测试。利用差示扫描量热法(如下文描述的DSC分析)测试变体的热解折叠,利用新型的次级小规模乙醇用途测定来测试变体性能。方法包括两步:1)将变体注射至阴离子交换柱,精确的确定蛋白质浓度;和2)用三种不同的TrGA浓度(0.3-0.15-0.075g/28gxa0ds)滴定变体,从而计算它们相对于野生型分子的乙醇生产性能。表9-组合变体列表
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ntent="drawing" img-format="tif" inline="no" orientation="portrait" wi="700"/>蛋白质纯化和确定利用AKTA探索100xa0FPLC系统(阿默海姆生物科学公司(AmershamBiosciences),Piscataway,NJ)纯化粗酶制品。将β-环糊精(西格玛-阿尔德里克公司(Sigma-Aldrich),Zwijndrecht,Thexa0Netherlands;85.608-8)偶联到环氧-活化的琼脂糖珠子(GE健康护理公司(GExa0Healthcare),Diegem,Belgium;17-0480-01)上。用柱捕获酶制品中的葡糖淀粉酶。使用含有10xa0mMxa0α-环糊精(Sigma,28705)的25mMxa0Tris缓冲液,pHxa07.5或50mM乙酸钠缓冲液,pHxa04.3,从珠子上洗脱酶。通过SDS-PAGE分析纯化的样品。为了精确确定变体的蛋白质浓度,开发了基于FPLC的蛋白质测定方法。首先利用标准的Bradford规程(Bio-Radxa0cat#500-0205)确定纯化的标记TrGA分子的蛋白质浓度。然后,将纯化的样品注射到ResourceQ_1ml柱(GE健康护理公司(GExa0Healthcare))上,用含有500mMxa0NaCl的25mMxa0Trisxa0pH缓冲液洗脱酶。确定峰面积,相对于具有已知浓度的TrGA标准的峰面积,计算蛋白质浓度。小规模EtOH用途表10总结了通过不同组合变体的乙醇和糖(DP1,DP2,DP>3)的产量。获得玉米醪液液化物的样品,并利用稀釜馏物稀释至26%xa0DS。利用4N硫酸将於浆的pH调至pH4.3。将100g醪液等分试样置于32°C水浴中,使其平衡。在加入100μlxa0400ppm尿素后,向每个玉米醪液样品中加入1ml纯化的变体TrGA酶样品(150μg/ml)或纯化的TrGA(300、150、75μg/ml)。最后,向每个样品中加入333μl:在45mlxa0DI水溶液中经过30分钟水合的15gxa0Redxa0Starxa0Red酵母(Lesaffre酵母公司(Lesaffrexa0yeastxa0Corp).Milwaukee,WI)。在5、21、28、48和52小时取样,利用Aminexxa0HPX-87H柱9(百奥雷得公司(Bio-Rad))进行HPLC分析。乙醇和碳水化合物测定2mlxa0Eppendorf离心管中装入发酵啤酒(fermentorxa0beer),在冰上冷却10分钟。样品在14,000xg离心3分钟,将500μl的上清液转移到含有50μl杀伤溶液(1.1N硫酸)的试管中,静置5分钟。向试管中加入5.0ml的水,然后过滤到0.22μm过滤平板(多屏,米里谱公司(Millipore),Amsterdam,thexa0Netherlands)中,运行HPLC。柱温:60°C;移动相:0.01N硫酸;流速0.6ml/分钟;检测器:RI;注射体积:20μl。柱基于电荷和分子量分离分子;DP1(单糖);DP2(二糖);DP3(三糖);DP>3(具有聚合度大于3的寡糖);琥珀酸;乳酸;甘油;甲醇;乙醇。DSC分析利用差示扫描量热法(DSC)测定纯化的酶样品(0.2-0.4mg/ml)的熔融温度。表10.乙醇和糖类的生产
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ntent="drawing" img-format="tif" inline="no" orientation="portrait" wi="496"/>表11表示了终乙醇产量和0.15mg剂量的变体的性能。性能是通过变体的值对0.3mg和0.15mgxa0TrGA的值的插值计算的。表11:乙醇产量
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ntent="drawing" img-format="tif" inline="no" orientation="portrait" wi="700"/>除ET7-2外,所有的组合变体都比TrGA野生型表现的更好。表现最好的LR8具有1.56倍改善的性能。表12给出了利用小规模乙醇用途测定测试的单位点和组合突变体的概述。表12中阴影化的变体具有比TrGA更好的性能,还具有更高的热解折叠温度(dTm)。表12.变体相对于TrGA的性能和热解折叠
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ntent="drawing" img-format="tif" inline="no" orientation="portrait" wi="507"/>结果显示,色谱法(FPLC)是精确确定蛋白质浓度的有效工具。结果还显示,用三种浓度的TrGA滴定变体是小规模确定变体性能的有价值的方法。7个变体的表现好于TrGA野生型(参见表12),还具有更高的热解折叠温度,表现不如TrGA的变体则具有较低的Tm。实施例10:选定的组合和单位点变体集合的比活测定,和LR8的底物特异性分析了一组组合变体和一些用于构建组合变体的单位点突变体的比活(表13)。进一步研究了LR8(用小规模用途测定确定PIxa01.56)的底物特异性。这是通过建立MTP测定来确定GA变体的葡萄糖产率,和确定LR8变体的底物特异性实现的。发现变体之间的MTP测定不同,且除ET7-1外,所有变体都显示出比野生型(wt)里氏木霉葡糖淀粉酶更高的速率。另外,一些变体(LR8/ET8/Q172F)的实施效果比TrGA好20-30%。与野生型相比,LR8在可溶性玉米淀粉和两种不同的玉米醪液液化物样品上效果更好。在下列实验中使用的底物是可溶性玉米淀粉储液,制备如下:将8g可溶性玉米淀粉(Sigma#S4180)溶解在100mlxa0milliQ水中,微波炉加热1分钟。将分散体煮沸5分钟,冷却后,调整体积至100ml。用100mMxa0NaAc缓冲液,pH4,1∶1稀释储液来制备4%可溶性玉米淀粉。在一个实验中,使用湿度分析仪测量%ds来制备玉米液化物底物(NE),然后用50mMNaAcxa07.5×稀释底物,最终获得4%xa0ds。底物在2000xg离心5’,用0.22μm滤器过滤上清液。在另一个实验中,除了在离心前将底物10×稀释外,以相同方式制备玉米液化物底物(BSE)。使用150μg酶/ml(3μg/180μl反应混合物)的储液稀释酶。用50mMNaAcxa0pHxa04.0如下进一步稀释溶液:300ng(10x)、200ng、150ng、100ng、75ng、50ng、25ng、10ng/180μl反应混合物。如下实施测定:每个孔加入40μlxa050mMxa0NaAcxa0pHxa04.0,120μlxa04%可溶性玉米淀粉,和20μl酶。样品在32°C,900rpm孵育2小时,并且加入90μlxa0800mM甘氨酸-NaOH缓冲液pHxa010后,在冰上终止5分钟。平板在15°C,2000rpm离心5分钟。向新鲜的平板中加入85μlxa0milliQ水和100μl己糖激酶混合物(Il测试葡萄糖(HK)试剂盒,InstrumentalLaboratoryxa0#xa0182507-40)和20μl上清液。对于葡萄糖(0-1mg/ml)校准线,则加入20μl葡萄糖储液来代替。平板在室温黑暗中孵育10分钟,然后利用Spectramax进行340nm处吸光度测量。表13
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ntent="drawing" img-format="tif" inline="no" orientation="portrait" wi="700"/>图7和8中显示了测定GA变体葡萄糖生产速率的测定结果。在这些附图中,计算了每一添加的酶量的对TrGA的相对性能。从图中150ng酶处的线性区域获得结论。图7、8和表13的结果显示,LR8、ET8、ET7-2、S211R、Q172F和P94N在整个线性范围都比野生型的实施效果更好。LR8的底物特异性-测试了LR8和TrGA野生型对于在筛选和应用中使用的底物(可溶性玉米淀粉,和实施例10中生产的两种玉米醪液底物)的性能。当通过HPLC分析时,底物在聚合度(DP)模式中表现出差异(参见图9-11)。在NE和BSE中,当可溶性玉米淀粉由至少4个或更多个葡萄糖分子组成时,出现DP1->=DP4。在所有的底物上,LR8都比野生型的实施效果更好(参见图9、10和11)。实施例11:TrGA的晶体结构测定了
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ntent="drawing" img-format="tif" inline="yes" orientation="portrait" wi="137"/>分辨率下的里氏木霉(红褐肉座菌)葡糖淀粉酶(TrGA)的完整三维结构。表15显示了木霉葡糖淀粉酶晶体结构的坐标。TrGA以含有599个残基以及在天然宿主中将正常发生的所有的翻译后修饰的完整形式结晶。按如下产生和分析晶体结构:蛋白质表达和纯化-将编码红褐肉座菌GA的基因,根据Dunn-Coleman等人,2006年5月4日公开的,公开号为USxa02006/0094080A1的美国专利申请中描述的规程,进行克隆和表达。所有结晶实验使用的TrGA蛋白质材料都如下通过阴离子交换色谱进行一步初级纯化:包含180mg/ml总蛋白的、表达的TrGA的浓缩培养上清液通过在25mMxa0Tris-HCl,pHxa08.0缓冲液中1∶10稀释样品制备。使用HiPrepxa016/10xa0Qxa0Sepharosexa0FF柱(GE健康护理公司(GExa0Helthcare))用于阴离子交换纯化。用4倍柱体积(CV)的起始缓冲液(25mMxa0Tris-HCl,pHxa08.0)平衡HiPrep柱,然后再使用10ml的稀释的蛋白质样品。使用在运行缓冲液(25mMxa0Tris-HCl,pHxa08.0)中的8CV的0-140xa0mMxa0NaCl线性梯度洗脱结合的蛋白质。在约80mMxa0NaCl盐浓度下从HiPrepxa0Q琼脂糖柱上洗脱结合的TrGA。合并含有纯TrGA蛋白质的级分,并使用具有10kD分子量截留(cutoff)(MWCO)的25mlxa0Vivaspin离心浓缩管(Viva科学公司(Vivaxa0Science))将其浓缩至50mg/ml。使用DG-10脱盐柱(百奥雷得公司(Bio-Rad))(用50mM乙酸钠缓冲液,pH4.3平衡),将纯化和浓缩的TrGA材料进行缓冲液交换。通过测量280nm处的吸光度确定蛋白质浓度。然后将初步纯化和浓缩的TrGA蛋白质储液储存在-20°C。还引入了两步额外的纯化步骤,另一次阴离子交换纯化和大小排阻纯化,来增加TrGA蛋白质材料的结晶能力。如下进行这两步额外的纯化步骤:首先,使用10mlxa0MonoQ柱(GE健康护理公司(GExa0Helthcare))的阴离子交换纯化步骤。将1ml初步纯化和冷冻的TrGA材料(50mg蛋白质)样品解冻,通过将样品在新鲜缓冲液中重复稀释至6ml,再利用6ml5xa0kDxa0MWCO浓缩管将样品再次浓缩至0.5ml,将缓冲液换为20mMTris-HCl,pHxa08.0。在最后一次浓缩步骤后,在蒸馏水中稀释TrGA样品,直到蛋白质样品的电导率达到与阴离子纯化的起始缓冲液的电导率相对应,所述起始缓冲液即,25mMxa0Tris-HCl,pHxa08.0。首先用4倍柱体积(CV)的起始缓冲液平衡MonoQ柱,然后在柱上使用稀释的蛋白质样品。通过两个不同的梯度从MonoQ柱上洗脱结合的蛋白质。首先,使用4CV线性pH梯度,其中起始缓冲液的pH从8.0降至6.0。在第二个梯度中,使用8CV长盐梯度(longxa0saltxa0gradient),其中,运行缓冲液(25mMxa0Tris-HCl,pHxa06.0)中的盐浓度从0增加至350mMxa0NaCl。在第二个盐梯度过程中,在约150mMxa0NaCl浓度处,发现从柱上洗脱结合的TrGA。合并含有TrGA的级分,并使用6mlxa05xa0kDxa0MWCO的Vivaspin浓缩管将其浓缩至2ml。然后,将浓缩的TrGA样品用于Superdexxa0200xa016/60大小排阻柱(GE健康护理公司(GExa0Helthcare))上,所述排阻柱用4xa0CV的20mMxa0Tris-Cl,pHxa08.0和50mMxa0NaCl平衡,所述平衡液还用做运行缓冲液。在大小排阻纯化后,合并来自主洗脱峰的级分,并利用6mlxa05xa0kDxa0MWCO的Vivaspin离心浓缩管将其浓缩至7.5mg/ml的合适的蛋白质浓度。蛋白质结晶-用来发现初步的TrGA结晶条件的蛋白质样品是这样的TrGA材料样品,其通过阴离子交换纯化一次,然后储存在-20°C。在初步结晶实验前,将TrGA蛋白质样品解冻,并用50mM乙酸钠缓冲液,pH4.3稀释至约12mg/ml。正交x-射线数据集用于解析通过分子替换(MR)的TrGA结构,而高分辨率正交数据集,用于最终的正交空间群TrGA结构模型。发现使用悬滴的蒸气扩散方法(McPhersonxa01982),在20°C下,正交TrGA晶体生长在含有25%PEGxa03350,0.20M乙酸铵,0.10Mxa0Bis-TrispHxa05.5(储存溶液)的溶液中。通过将等量的蛋白质溶液(12mg/ml)和储存溶液混合至终体积10μl来制备结晶化悬滴。发现TrGA晶体属于正交空间群P212121,具有晶胞大小约:a=52.2
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ntent="drawing" img-format="tif" inline="yes" orientation="portrait" wi="64"/>b=99.2
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ntent="drawing" img-format="tif" inline="yes" orientation="portrait" wi="64"/>c=121.2
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ntent="drawing" img-format="tif" inline="yes" orientation="portrait" wi="65"/>所述晶体具有计算的Vm为2.3(Matthewsxa01968),且一个分子在不对称单元中。X-射线数据收集-在室温,从固定在密封毛细管内的单晶体收集两套正交TrGA数据集。在homexa0x-射线源——具有聚焦镜的MSC/Rigaku(分子结构公司(Molecularxa0Structuresxa0Corp.),Thexa0Woodlands,Texas)RaxisIV++图像平板检测器上,利用来自Rigakuxa0RU200旋转阳极发生器的CuKα辐射,收集初步lo-解析正交TrGAxa0x-射线数据集,用于解析通过分子替换方法(MR)的结构。使用由MSC/Rigaku提供的d*trek软件来处理、衡量和平均该数据集。在100K从单个冷冻的TrGA晶体收集C中心的单斜数据集,所述单个冷冻的TrGA晶体在包含25%xa0PEGxa03350,15%甘油,50mMxa0CaCl
2和0.1Mxa0Bis-Trisxa0pHxa05.5的冷冻保护剂(作为冷冻保护剂)中平衡,置于人造丝纤维环内,在转移到同步加速器前浸入液氮中冷冻。高分辨率正交(1.9
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ntent="drawing" img-format="tif" inline="yes" orientation="portrait" wi="44"/>)数据集和C中心的单斜数据集(1.8
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ntent="drawing" img-format="tif" inline="yes" orientation="portrait" wi="44"/>)都在Lund,Sweden的MAXxa0LAB同步加速器源,光束911:5处收集。用MOSFLM处理自同步加速器源收集的两套数据集,并用包含在CCP4程序包(Collaborativexa0Computationalxa0Projectxa0Numberxa04xa01994)中的程序SCALA衡量。除非另外提及,所有的后继数据处理都使用CCP4程序包实施(Collaborativexa0Computationalxa0Projectxa0Numberxa04xa01994)。从每套数据集留出了一组5%的反射,用作为监控R-自由(R-free)(Brüngerxa01992)。结构解析-使用包括在CCP4程序包中的自动置换程序MOLREP(Collaborativexa0Computationalxa0Projectxa0Numberxa04xa01994),通过MR,利用初步的lo-解析正交数据集,以及利用泡盛曲霉GA(AaGA)变体X100(pdb进入1GLM(Aleshin等人,1992))的坐标作为搜索模型,初步解析TrGA结构。编辑了泡盛曲霉GA搜索模型,以在进行MR实验前去除附着在蛋白质分子上的所有糖基化部分,例如N-和O-糖基化,以及所有的溶剂分子。来自初步lo解析TrGA数据集的,所有分辨率在36.8和2.8
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ntent="drawing" img-format="tif" inline="yes" orientation="portrait" wi="45"/>之间的反射都用于MR解析。MR程序发现了单旋转功能解析,具有高于背景最大11.1σ,高于背景的次最大为3.86。翻译功能解析产生了48.7%的R-因子,并具有17.4的对照因子。利用程序Refmacxa05.0(Murshudov等人,1997)对MR解析进行了10轮受控的最小二乘精修。这将结晶学R-因子降低至31.1%,同时R-自由值从42.2%降至41.1%。模型拟合和精修-精修的MR解析模型用于从lo-解析正交TrGA数据集计算初始密度图。在该电子密度图中,可以方便的鉴别出在TrGA的19和26位残基之间的二硫桥的电子密度,所述二硫桥是泡盛曲霉变体X100结构模型中不存在的二硫桥。这提示所述电子密度图的质量足够用于从氨基酸序列构建TrGA的结构模型。将基于lo-解析数据集的初始TrGA结构模型利用Coot(Emsley和Cowtanxa02004)的模型构建的交替循环和利用Refmacxa05.0的最大似然精修来精修。通过利用程序Refmacxa05.0,针对高分辨率数据集精修了初始TrGA结构模型(进行10轮受控精修),将初始TrGA结构模型的解析延伸到了高分辨率正交数据集(1.9
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ntent="drawing" img-format="tif" inline="yes" orientation="portrait" wi="46"/>)的解析。利用精修程序中的水选取规程,将结构模型中的大部分水分子自动定位,然后通过肉眼检查人工选取或剔除。所有结构比较都使用Coot(Emsley和Cowtanxa02004)或O(Jones等人,1991),并用PyMOL(DeLanoxa02002)制图。根据这些结果,可见TrGA催化核心区段与Aleshin等人,1992对AaGA的(α/α)
6-筒状拓扑结构的描述一致,包括双筒状的α螺旋,其中外螺旋的C-末端通向内螺旋的N末端。能够鉴别电子密度中的关键差异,例如在残基19和26之间的二硫桥,和相对于AaGA的插入(残基257-260)。包含80-100的片段也经历了延伸的模型重建。鉴别的一个主要的糖基化位点是在Asnxa0171,其上附着了多达四个糖苷部分。在AaGA中也鉴别出了相似的糖基化位点。此外,催化核心在残基22-23、44-45和122-123之间,含有三个顺式肽,所述催化核心在TrGA和AaGA之间是保守的。总而言之,当比较TrGA和AaGA的催化核心的坐标时,453个Cα原子中的409个之间有0.535
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ntent="drawing" img-format="tif" inline="yes" orientation="portrait" wi="46"/>的rms改变(rmsxa0variation)。实施例12:TrGA和泡盛曲霉GA之间的同源性实施例12中鉴别的TrGA的晶体结构,与以前已鉴别的泡盛曲霉GA(AaGA)的晶体结构重叠。AaGA晶体结构获得自从蛋白质数据库(PDB),且结晶的AaGA的形式是仅含有催化结构域的形式。在本文中,将具有所有三个区域完整的里氏木霉葡糖淀粉酶的结构确定为1.8埃分辨率(参见表15和实施例12)。利用坐标(参见表15),将结构与已测定的泡盛曲霉菌株X100的催化结构域的坐标进行了比对(Aleshin,A.E.,Hoffman,C.,Firsov,L.M.和Honzatko,R.B.1994xa0Refinedxa0crystalxa0structuresxa0ofglucoamylasexa0fromxa0Aspergillusxa0awamorixa0var.X100.Jxa0Molxa0Biolxa0238:575-591和PDB)。如图12和13中可见,催化结构域的结构重叠非常接近,能够基于该结构重叠鉴别等价的残基。基于该分析,鉴别了能够在TrGA中突变,并且导致增加的稳定性和/或比活的位点。这些位点包括活性位点的108、124、175和316位。还鉴别了特定的成对变体Y47W/Y315F和Y47F/Y315W。鉴别的其它位点是I43、D44、P45、D46、R122、R125、V181、E242、Y310、D313、V314、N317、R408和N409。由于高的结构同源性,预期在里氏木霉GA中的位点上发现的有益变体,在泡盛曲霉和其它同源的葡糖淀粉酶中也将具有相似的效果。在不脱离本发明的范围和精神的条件下,本发明所述方法和系统的不同修饰和变化对本领域技术人员是显而易见的。虽然描述本发明已经就特定的优选实施方案进行了描述,应该理解,要求保护的发明不应过分限于此类特定的实施方案。实际上,对本领域技术人员显而易见的、实施本发明的所述模式的不同修饰,也意在下列权利要求的范围内。表15CRYST1xa0xa052.185xa0xa0xa0xa099.232xa0xa0xa0xa0121.240xa0xa090.00xa0xa0xa090.00xa0xa0xa0xa090.00ORIGX1xa0xa0xa0xa01.000000xa0xa0xa0xa00.000000xa0xa0xa0xa00.000000xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa00.00000ORIGX2xa0xa0xa0xa00.000000xa0xa0xa0xa01.000000xa0xa0xa0xa00.000000xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa00.00000ORIGX3xa0xa0xa0xa00.000000xa0xa0xa0xa00.000000xa0xa0xa0xa01.000000xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa00.00000SCALE1xa0xa0xa0xa00.019163xa0xa0xa0xa0-0.000001xa0xa0xa0-0.000001xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa00.00000SCALE2xa0xa0xa0xa00.000000xa0xa0xa0xa00.010077xa0xa0xa0xa00.000000xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa00.00000SCALE3xa0xa0xa0xa00.000000xa0xa0xa0xa00.000000xa0xa0xa0xa00.008248xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa0xa00.00000原子xa0xa0xa0xa01xa0Nxa0xa0xa0SERxa0Axa0xa01xa0xa0xa0xa0-30.485xa0xa0xa0xa030.567xa0xa0xa0xa0-21.185xa0xa0xa0xa01.00xa0xa0xa0xa037.11原子xa0xa0xa0xa02xa0CAxa0xa0SERxa0Axa0xa01xa0xa0xa0xa0-30.568xa0xa0xa0xa029.350xa0xa0xa0xa0-20.326xa0xa0xa0xa01.00xa0xa0xa0xa037.00原子xa0xa0xa0xa03xa0CBxa0xa0SERxa0Axa0xa01xa0xa0xa0xa0-31.953xa0xa0xa0xa028.707xa0xa0xa0xa0-20.424xa0xa0xa0xa01.00xa0xa0xa0xa037.27原子xa0xa0xa0xa04xa0OGxa0xa0SERxa0Axa0xa01xa0xa0xa0xa0-32.137xa0xa0xa0xa028.089xa0xa0xa0xa0-21.695xa0xa0xa0xa01.00xa0xa0xa0xa040.11原子xa0xa0xa0xa05xa0Cxa0xa0xa0SERxa0Axa0xa01xa0xa0xa0xa0-29.519xa0xa0xa0xa028.345xa0xa0xa0xa0-20.772xa0xa0xa0xa01.00xa0xa0xa0xa035.91原子xa0xa0xa0xa0xa06xa0xa0xa0xa0Oxa0xa0xa0xa0SERxa0Axa0xa01xa0xa0xa0xa0-29.043xa0xa0xa0xa028.415xa0xa0xa0xa0-21.911xa0xa0xa0xa01.00xa0xa0xa0xa035.46原子xa0xa0xa0xa0xa07xa0xa0xa0xa0Nxa0xa0xa0xa0VALxa0Axa0xa02xa0xa0xa0xa0-29.170xa0xa0xa0xa027.425xa0xa0xa0xa0-19.867xa0xa0xa0xa01.00xa0xa0xa0xa034.51原子xa0xa0xa0xa0xa08xa0xa0xa0xa0CAxa0xa0xa0VALxa0Axa0xa02xa0xa0xa0xa0-28.302xa0xa0xa0xa026.293xa0xa0xa0xa0-20.179xa0xa0xa0xa01.00xa0xa0xa0xa033.56原子xa0xa0xa0xa0xa09xa0xa0xa0xa0CBxa0xa0xa0VALxa0Axa0xa02xa0xa0xa0xa0-28.142xa0xa0xa0xa025.339xa0xa0xa0xa0-18.955xa0xa0xa0xa01.00xa0xa0xa0xa033.84原子xa0xa0xa0xa010xa0xa0xa0xa0CG1xa0xa0VALxa0Axa0xa02xa0xa0xa0xa0-27.349xa0xa0xa0xa024.103xa0xa0xa0xa0-19.316xa0xa0xa0xa01.00xa0xa0xa0xa034.20原子xa0xa0xa0xa011xa0xa0xa0xa0CG2xa0xa0VALxa0Axa0xa02xa0xa0xa0xa0-27.468xa0xa0xa0xa026.057xa0xa0xa0xa0-17.827xa0xa0xa0xa01.00xa0xa0xa0xa034.79原子xa0xa0xa0xa012xa0xa0xa0xa0Cxa0xa0xa0xa0VALxa0Axa0xa02xa0xa0xa0xa0-28.846xa0xa0xa0xa025.506xa0xa0xa0xa0-21.363xa0xa0xa0xa01.00xa0xa0xa0xa032.48原子xa0xa0xa0xa013xa0xa0xa0xa0Oxa0xa0xa0xa0VALxa0Axa0xa02xa0xa0xa0xa0-28.086xa0xa0xa0xa025.109xa0xa0xa0xa0-22.245xa0xa0xa0xa01.00xa0xa0xa0xa031.10原子xa0xa0xa0xa014xa0xa0xa0xa0Nxa0xa0xa0xa0ASPxa0Axa0xa03xa0xa0xa0xa0-30.160xa0xa0xa0xa025.286xa0xa0xa0xa0-21.381xa0xa0xa0xa01.00xa0xa0xa0xa031.43原子xa0xa0xa0xa015xa0xa0xa0xa0CAxa0xa0xa0ASPxa0Axa0xa03xa0xa0xa0xa0-30.791xa0xa0xa0xa024.530xa0xa0xa0xa0-22.457xa0xa0xa0xa01.00xa0xa0xa0xa031.38原子xa0xa0xa0xa016xa0xa0xa0xa0CBxa0xa0xa0ASPxa0Axa0xa03xa0xa0xa0xa0-32.283xa0xa0xa0xa024.323xa0xa0xa0xa0-22.190xa0xa0xa0xa01.00xa0xa0xa0xa032.17原子xa0xa0xa0xa017xa0xa0xa0xa0CGxa0xa0xa0ASPxa0Axa0xa03xa0xa0xa0xa0-32.522xa0xa0xa0xa023.492xa0xa0xa0xa0-20.943xa0xa0xa0xa01.00xa0xa0xa0xa035.28原子xa0xa0xa0xa018xa0xa0xa0xa0OD1xa0xa0ASPxa0Axa0xa03xa0xa0xa0xa0-32.413xa0xa0xa0xa022.251xa0xa0xa0xa0-21.028xa0xa0xa0xa01.00xa0xa0xa0xa036.80原子xa0xa0xa0xa019xa0xa0xa0xa0OD2xa0xa0ASPxa0Axa0xa03xa0xa0xa0xa0-32.786xa0xa0xa0xa024.092xa0xa0xa0xa0-19.870xa0xa0xa0xa01.00xa0xa0xa0xa040.63原子xa0xa0xa0xa020xa0xa0xa0xa0Cxa0xa0xa0xa0ASPxa0Axa0xa03xa0xa0xa0xa0-30.556xa0xa0xa0xa025.153xa0xa0xa0xa0-23.818xa0xa0xa0xa01.00xa0xa0xa0xa030.59原子xa0xa0xa0xa021xa0xa0xa0xa0Oxa0xa0xa0xa0ASPxa0Axa0xa03xa0xa0xa0xa0-30.282xa0xa0xa0xa024.446xa0xa0xa0xa0-24.778xa0xa0xa0xa01.00xa0xa0xa0xa030.19原子xa0xa0xa0xa022xa0xa0xa0xa0Nxa0xa0xa0xa0ASPxa0Axa0xa04xa0xa0xa0xa0-30.644xa0xa0xa0xa026.477xa0xa0xa0xa0-23.875xa0xa0xa0xa01.00xa0xa0xa0xa029.89原子xa0xa0xa0xa023xa0xa0xa0xa0CAxa0xa0xa0ASPxa0Axa0xa04xa0xa0xa0xa0-30.369xa0xa0xa0xa027.244xa0xa0xa0xa0-25.083xa0xa0xa0xa01.00xa0xa0xa0xa029.99原子xa0xa0xa0xa024xa0xa0xa0xa0CBxa0xa0xa0ASPxa0Axa0xa04xa0xa0xa0xa0-30.601xa0xa0xa0xa028.731xa0xa0xa0xa0-24.822xa0xa0xa0xa01.00xa0xa0xa0xa031.12原子xa0xa0xa0xa025xa0xa0xa0xa0CGxa0xa0xa0ASPxa0Axa0xa04xa0xa0xa0xa0-32.088xa0xa0xa0xa029.121xa0xa0xa0xa0-24.785xa0xa0xa0xa01.00xa0xa0xa0xa034.16原子xa0xa0xa0xa026xa0xa0xa0xa0OD1xa0xa0ASPxa0Axa0xa04xa0xa0xa0xa0-32.991xa0xa0xa0xa028.260xa0xa0xa0xa0-24.925xa0xa0xa0xa01.00xa0xa0xa0xa036.06原子xa0xa0xa0xa027xa0xa0xa0xa0OD2xa0xa0ASPxa0Axa0xa04xa0xa0xa0xa0-32.340xa0xa0xa0xa030.332xa0xa0xa0xa0-24.608xa0xa0xa0xa01.00xa0xa0xa0xa039.96原子xa0xa0xa0xa028xa0xa0xa0xa0Cxa0xa0xa0xa0ASPxa0Axa0xa04xa0xa0xa0xa0-28.925xa0xa0xa0xa027.049xa0xa0xa0xa0-25.579xa0xa0xa0xa01.00xa0xa0xa0xa028.65原子xa0xa0xa0xa029xa0xa0xa0xa0Oxa0xa0xa0xa0ASPxa0Axa0xa04xa0xa0xa0xa0-28.697xa0xa0xa0xa026.881xa0xa0xa0xa0-26.770xa0xa0xa0xa01.00xa0xa0xa0xa028.51原子xa0xa0xa0xa030xa0xa0xa0xa0Nxa0xa0xa0xa0PHExa0Axa0xa05xa0xa0xa0xa0-27.961xa0xa0xa0xa027.096xa0xa0xa0xa0-24.660xa0xa0xa0xa01.00xa0xa0xa0xa026.74原子xa0xa0xa0xa031xa0xa0xa0xa0CAxa0xa0xa0PHExa0Axa0xa05xa0xa0xa0xa0-26.553xa0xa0xa0xa026.860xa0xa0xa0xa0-24.994xa0xa0xa0xa01.00xa0xa0xa0xa025.21原子xa0xa0xa0xa032xa0xa0xa0xa0CBxa0xa0xa0PHExa0Axa0xa05xa0xa0xa0xa0-25.666xa0xa0xa0xa027.110xa0xa0xa0xa0-23.764xa0xa0xa0xa01.00xa0xa0xa0xa025.59原子xa0xa0xa0xa033xa0xa0xa0xa0CGxa0xa0xa0PHExa0Axa0xa05xa0xa0xa0xa0-24.244xa0xa0xa0xa026.646xa0xa0xa0xa0-23.931xa0xa0xa0xa01.00xa0xa0xa0xa026.03原子xa0xa0xa0xa034xa0xa0xa0xa0CD1xa0xa0PHExa0Axa0xa05xa0xa0xa0xa0-23.395xa0xa0xa0xa027.259xa0xa0xa0xa0-24.854xa0xa0xa0xa01.00xa0xa0xa0xa027.29原子xa0xa0xa0xa035xa0xa0xa0xa0CE1xa0xa0PHExa0Axa0xa05xa0xa0xa0xa0-22.063xa0xa0xa0xa026.823xa0xa0xa0xa0-25.009xa0xa0xa0xa01.00xa0xa0xa0xa027.33原子xa0xa0xa0xa036xa0xa0xa0xa0CZxa0xa0xa0PHExa0Axa0xa05xa0xa0xa0xa0-21.593xa0xa0xa0xa025.783xa0xa0xa0xa0-24.228xa0xa0xa0xa01.00xa0xa0xa0xa026.77原子xa0xa0xa0xa037xa0xa0xa0xa0CE2xa0xa0PHExa0Axa0xa05xa0xa0xa0xa0-22.425xa0xa0xa0xa025.181xa0xa0xa0xa0-23.286xa0xa0xa0xa01.00xa0xa0xa0xa028.42原子xa0xa0xa0xa038xa0xa0xa0xa0CD2xa0xa0PHExa0Axa0xa05xa0xa0xa0xa0-23.749xa0xa0xa0xa025.617xa0xa0xa0xa0-23.144xa0xa0xa0xa01.00xa0xa0xa0xa028.42原子xa0xa0xa0xa039xa0xa0xa0xa0Cxa0xa0xa0xa0PHExa0Axa0xa05xa0xa0xa0xa0-26.352xa0xa0xa0xa025.438xa0xa0xa0xa0-25.539xa0xa0xa0xa01.00xa0xa0xa0xa024.23原子xa0xa0xa0xa040xa0xa0xa0xa0Oxa0xa0xa0xa0PHExa0Axa0xa05xa0xa0xa0xa0-25.659xa0xa0xa0xa025.244xa0xa0xa0xa0-26.544xa0xa0xa0xa01.00xa0xa0xa0xa023.56原子xa0xa0xa0xa041xa0xa0xa0xa0Nxa0xa0xa0xa0ILExa0Axa0xa06xa0xa0xa0xa0-26.974xa0xa0xa0xa024.458xa0xa0xa0xa0-24.892xa0xa0xa0xa01.00xa0xa0xa0xa022.71原子xa0xa0xa0xa042xa0xa0xa0xa0CAxa0xa0xa0ILExa0Axa0xa06xa0xa0xa0xa0-26.835xa0xa0xa0xa023.065xa0xa0xa0xa0-25.312xa0xa0xa0xa01.00xa0xa0xa0xa022.36原子xa0xa0xa0xa043xa0xa0xa0xa0CBxa0xa0xa0ILExa0Axa0xa06xa0xa0xa0xa0-27.491xa0xa0xa0xa022.106xa0xa0xa0xa0-24.299xa0xa0xa0xa01.00xa0xa0xa0xa021.86原子xa0xa0xa0xa044xa0xa0xa0xa0CG1xa0xa0ILExa0Axa0xa06xa0xa0xa0xa0-26.744xa0xa0xa0xa022.181xa0xa0xa0xa0-22.956xa0xa0xa0xa01.00xa0xa0xa0xa022.27原子xa0xa0xa0xa045xa0xa0xa0xa0CD1xa0xa0ILExa0Axa0xa06xa0xa0xa0xa0-27.384xa0xa0xa0xa021.347xa0xa0xa0xa0-21.834xa0xa0xa0xa01.00xa0xa0xa0xa022.36原子xa0xa0xa0xa046xa0xa0xa0xa0CG2xa0xa0ILExa0Axa0xa06xa0xa0xa0xa0-27.571xa0xa0xa0xa020.669xa0xa0xa0xa0-24.848xa0xa0xa0xa01.00xa0xa0xa0xa021.69原子xa0xa0xa0xa047xa0xa0xa0xa0Cxa0xa0xa0xa0ILExa0Axa0xa06xa0xa0xa0xa0-27.388xa0xa0xa0xa022.855xa0xa0xa0xa0-26.723xa0xa0xa0xa01.00xa0xa0xa0xa022.84原子xa0xa0xa0xa048xa0xa0xa0xa0Oxa0xa0xa0xa0ILExa0Axa0xa06xa0xa0xa0xa0-26.753xa0xa0xa0xa022.216xa0xa0xa0xa0-27.573xa0xa0xa0xa01.00xa0xa0xa0xa021.76原子xa0xa0xa0xa049xa0xa0xa0xa0Nxa0xa0xa0xa0SERxa0Axa0xa07xa0xa0xa0xa0-28.556xa0xa0xa0xa023.420xa0xa0xa0xa0-26.996xa0xa0xa0xa01.00xa0xa0xa0xa023.10原子xa0xa0xa0xa050xa0xa0xa0xa0CAxa0xa0xa0SERxa0Axa0xa07xa0xa0xa0xa0-29.146xa0xa0xa0xa023.175xa0xa0xa0xa0-28.309xa0xa0xa0xa01.00xa0xa0xa0xa023.90原子xa0xa0xa0xa051xa0xa0xa0xa0CBxa0xa0xa0SERxa0Axa0xa0xa0xa07xa0xa0xa0xa0-30.627xa0xa0xa0xa023.570xa0xa0xa0xa0-28.320xa0xa0xa0xa01.00xa0xa0xa0xa025.04原子xa0xa0xa0xa052xa0xa0xa0xa0OGxa0xa0xa0SERxa0Axa0xa0xa0xa07xa0xa0xa0xa0-30.717xa0xa0xa0xa024.982xa0xa0xa0xa0-28.282xa0xa0xa0xa01.00xa0xa0xa0xa030.08原子xa0xa0xa0xa053xa0xa0xa0xa0Cxa0xa0xa0xa0SERxa0Axa0xa0xa0xa07xa0xa0xa0xa0-28.340xa0xa0xa0xa023.874xa0xa0xa0xa0-29.422xa0xa0xa0xa01.00xa0xa0xa0xa022.78原子xa0xa0xa0xa054xa0xa0xa0xa0Oxa0xa0xa0xa0SERxa0Axa0xa0xa0xa07xa0xa0xa0xa0-28.186xa0xa0xa0xa023.337xa0xa0xa0xa0-30.508xa0xa0xa0xa01.00xa0xa0xa0xa022.94原子xa0xa0xa0xa055xa0xa0xa0xa0Nxa0xa0xa0xa0THRxa0Axa0xa0xa0xa08xa0xa0xa0xa0-27.800xa0xa0xa0xa025.053xa0xa0xa0xa0-29.140xa0xa0xa0xa01.00xa0xa0xa0xa022.50原子xa0xa0xa0xa056xa0xa0xa0xa0CAxa0xa0xa0THRxa0Axa0xa0xa0xa08xa0xa0xa0xa0-26.984xa0xa0xa0xa025.780xa0xa0xa0xa0-30.115xa0xa0xa0xa01.00xa0xa0xa0xa023.05原子xa0xa0xa0xa057xa0xa0xa0xa0CBxa0xa0xa0THRxa0Axa0xa0xa0xa08xa0xa0xa0xa0-26.834xa0xa0xa0xa027.247xa0xa0xa0xa0-29.698xa0xa0xa0xa01.00xa0xa0xa0xa023.65原子xa0xa0xa0xa058xa0xa0xa0xa0OG1xa0xa0THRxa0Axa0xa0xa0xa08xa0xa0xa0xa0-28.138xa0xa0xa0xa027.839xa0xa0xa0xa0-29.700xa0xa0xa0xa01.00xa0xa0xa0xa027.60原子xa0xa0xa0xa059xa0xa0xa0xa0CG2xa0xa0THRxa0Axa0xa0xa0xa08xa0xa0xa0xa0-25.939xa0xa0xa0xa028.018xa0xa0xa0xa0-30.660xa0xa0xa0xa01.00xa0xa0xa0xa026.76原子xa0xa0xa0xa060xa0xa0xa0xa0Cxa0xa0xa0xa0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